پزشکی بالینی

محققان موسسه فناوری ماساچوست (MIT) یک حسگر مبتنی بر پروتئین تولید کرده‌اند که می‌تواند یک توالی خاص دی‌ان‌ای را در یک سلول شناسایی کرده و سپس باعث واکنش ویژه‌ای مانند مرگ سلول شود. محققان مدعی هستند که این سیستم را می‌توان برای شناسایی هر نوع توالی دی‌ان‌ای در یک سلول پستاندار، اصلاح کرده و سپس یک واکنش خاص مانند کشتن سلول‌های سرطانی یا سلول‌های آلوده به ویروس را امکان‌پذیر کرد. این فناوری بر اساس گونه‌ای از پروتئین‌های متصل شونده به دی‌ان‌ای موسوم به انگشتان زینک است. این پروتئین‌ها می‌توانند برای شناسایی هر نوع توالی دی‌ان‌ای طراحی شوند.
محققان برای ساخت این سیستم جدید، باید قابلیت اتصال به دی‌ان‌ای انگشتان زینک را با یک پیامد – فعال کردن یک پروتئین فلورسنت برای نمایش حضور دی‌ان‌ای مئورد نظر یا ایجاد فعالیت دیگری در داخل سلول- مرتبط می‌کردند. آن‌ها توانستند با استفاده از پروتئینی موسوم به «intein» توانستند این امر را محقق کنند. این پروتئین کوتاه می‌تواند درون یک پروتئین بزرگتر قرار گرفته و به دو قطعه تقسیم شود.
محققان MIT همچنین این سیستم را با مرتبط کردن شناسایی دی‌ان‌ای با تولید آنزیمی موسوم به NTR، برای کشتن سلول‌ها مورد استفاده قرار دادند. آن‌ها اکنون این سیستم را برای شناسایی ویروس نهفته اچ‌آی‌وی که حتی بعد از درمان نیز در برخی سلول‌های آلوده، نهفته می‌مانند،‌ سازگار کرده‌اند. یادگیری بیشتر در مورد چنین ویروس‌هایی می‌تواند به دانشمندان در شناسایی روش‌هایی برای حذف کامل آن‌ها کمک کند. یافته‌های این تحقیق در مجله Nature Methods منتشر شده است.

محققان آمریکایی دریافته‌اند از آنجا که در پنج درصد از بیماران مبتلا به پانکراتیت، بیماری به‌ سوی سرطان پانکراس (لوزالمعده) پیشرفت می‌کند، فاکتور مهارکننده مهاجرت (MIF) می‌تواند به پزشکان برای نظارت بر سیر پیشرفت بیماری کمک کند، لذا با بررسی نمونه‌ خون بیماران سرطان لوزالمعده مشخص شده که مقدار نشانگر زیستی اگزوسامی در بیمارانی که درگیری کبد دارند، نسبت به کسانی که آن را ندارند بسیار بالاتر است. تایید وجود این پروتئین در خون می‌تواند برای پیش‌بینی اینکه در کدام یک از بیماران متاستاز کبدی پدیدار خواهد شد، استفاده شود.
 عبور از مراحل بسیار دقیق مولکولی باعث گسترش سرطان پانکراس در کبد می‌شود؛ رویدادی که باعث تبدیل شایع‌ترین بیماری‌ها به مرگبارترین آنها می‌شود. با پی‌بردن به این مساله، راه‌هایی به‌ وجود می‌آید که به درمانی هدفمند منجر شده و گسترش بیماری را به تاخیر می‌اندازد و می‌تواند به پزشکان برای آزمایش نشانه‌های اولیه‌ سرطان لوزالمعده، شاخص‌های زیستی جدیدی را ارائه‌ دهد. تحقیقات جدید بر بسته‌های کروی کوچک ترشح شده توسط تومور، به نام اگزوسام (exosome) که حاوی پروتئین‌های مشتق‌ شده از تومور است و پیوسته محیط مناسبی را در کبد برای گسترش سرطان لوزالمعده آماده می‌کند، متمرکز‌ است.
برآوردهای انجمن سرطان آمریکا نشان داده سالانه 40 هزار نفر تسلیم این بیماری می‌شوند. سرطان لوزالمعده از کشنده‌ترین سرطان‌ها است و تنها شش درصد از بیماران پس از تشخیص می‌توانند تا پنج سال زنده بمانند و میزان متوسط زنده ماندن فقط شش ماه است. محققان می‌گویند: عاملی که باعث می‌شود این سرطان چنین کشنده باشد از این رو تشخیص تا زمانی که سرطان بسیار پیشرفته شود، امکان‌پذیر نیست و بیماران نشانه‌های بیماری را نشان نمی‌دهند؛ بنابراین گزینه‌های درمانی بسیار محدود می‌شوند.
در این بررسی، محققان با استفاده از مدل موشی، محیطی را برای سرطان لوزالمعده بازآفرینی کردند و متوجه شدند که اگزوسام‌ها راه خود را در طول مراحل اولیه‌ سرطان به سمت کبد پیدا می‌کنند و هنگامی که به کبد می‌رسند، اگزوسام‌ها توسط سلول‌های ایمنی موجود در کبد جذب می‌شوند که سلول‌های کوپفر (kupffer cells) نامیده می‌شوند. این فرآیند بیان ژنی و ترکیب پروتئینی سلول کوپفر را تغییر داده و به آنها تولید پروتئین قدرتمندی به‌نام MIF را آموزش می‌دهد. این پروتئین، به نوبه خود، رفتار گروهی از سلول‌ها را تحت تأثیر قرار می‌دهد و فیبروز کبد را سبب می‌شود. فیبروز کبد یک فرآیند بهبود زخم افراطی است که می‌تواند عملکرد طبیعی کبد را مختل کرده و پیوسته محیط مساعدی را برای رشد و انتشار تومور ایجاد‌ می‌کند.
به گفته محققان، یافتن MIF در خون نمایانگر این است که اگزوسام‌های سرطان لوزالمعده باعث گسترش بیماری در کبد می شوند و فیبروز کبد (فیبرونکتین) را ایجاد می کنند و سلول‌های ایمنی (ماکروفاژها) تجمع پیدا کرده‌اند.
چگونه اگزوسام‌ها این اثرات را در سلول‌های کبدی اعمال می‌کنند؟ محققان می‌گویند: اگزوسام‌های سرطان لوزالمعده حاوی پروتئینی هستند که MIF نامیده شده و این اثرات را در سلول‌های کبدی ایجاد می‌کنند. با حذف MIF از اگزوسام‌ها، از ایجاد یک محیط فیبروتیک حمایت‌کننده از تومور در کبد، جلوگیری می‌شود.
به گفته محققان در سرطان لوزالمعده در مدل‌های موشی، اگزوسام‌های حاوی MIF، در سیستم گردش خون قبل از شروع سرطان پانکراس پخش می‌شوند که می‌تواند کبد را تحریک کرده و باعث فیبروز شود. آنها می‌گویند: برهم زدن تنها بخشی از این فرآیند در هر نقطه از مدار، گسترش بیماری (متاستاز) را کاهش می‌دهد. عاملی که می‌تواند منجر به‌ توسعه‌ روش‌های درمانی چند منظوره شده و زندگی بیماران را طولانی کند.
محققان می گویند: MIF در اگزوسام‌های جاری در خون بیمارانی که سرطان لوزالمعده پیشرفته دارند، به شدت قابل مشاهده است. با بررسی نمونه‌ خون بیماران سرطان لوزالمعده مشخص شد که مقدار MIF اگزوسامی در بیمارانی که درگیری کبد دارند، نسبت به کسانی که آن را ندارند بسیار بالاتر است. تایید وجود این پروتئین در خون می‌تواند برای پیش‌بینی اینکه در کدام یک از بیماران متاستاز کبدی پدیدار خواهد شد، استفاده شود. محققان می‌گویند: از آنجا که در پنج درصد از بیماران مبتلا به پانکراتیت، بیماری به‌ سوی سرطان پانکراس پیشرفت می‌کند، MIF می‌تواند به عنوان نشانگر زیستی به پزشکان برای نظارت بر سیر پیشرفت بیماری کمک کند.
محققان در حال حاضر سطح MIF را در اگزوسام‌های جدا شده از خون بیمار اندازه‌گیری می‌کنند که با دقت می‌تواند خطر ابتلا به سرطان پانکراس در بیماران با ضایعات غیربدخیم پانکراس را تخمین بزند. این نوع نمونه‌برداری از مایع می‌تواند به پزشکان اجازه‌ شروع درمان را بدهد؛ از جمله اینکه اقدام جراحی را در افراد در معرض خطر زودتر انجام دهند تا از پیشرفت بیماری جلوگیری‌ کنند. نتیجه این پژوهش در مجله Nature cell Biology منتشر شده است.

محققان کره‌ای یک پروتئین حساس به نور انسانی-گیاهی ساخته‌اند که به طور موثری کانال‌های کلسیمی را دستکاری کرده و می‌تواند به تقویت حافظه و درمان اختلالات حافظه‌ای کمک کند. محققان حوزه ژنتیک نوری، با ایجاد یک پروتئین مشترک انسانی-گیاهی به نام OptoSTIM1 به دستاوردهای جدیدی در زمینه افزایش حافظه دست یافته‌اند. این گروه تحقیقاتی در کره جنوبی توانسته‌اند با ساخت مولکول پروتئینی OptoSTIM1، فرآیند مربوط به کنترل دقیق کانال‌های کلسیمی سلول‌ها را در موجودات زنده دستکاری کنند.
یون‌های کلسیم در بسیاری از فرآیندهای سلولی از جمله انقباض، برانگیختگی، رشد، تمایز و مرگ سلول‌ها نقش دارند. کمبود کلسیم شدید با نارسایی‌های قلبی، اختلالات ذهنی و ضعف عضلانی ارتباط دارد. تلاش‌های قبلی در خصوص کنترل دقیق کانال‌های یونی به کمک داروها و محرک‌های الکتریکی به اندازه کافی برای دستیابی به نتایج دلخواه کارآمد نبودند؛ اما این اختراع جدید توانسته است فرآیند کنترل انتخابی کانال‌های کلسیمی را متحول کند.
در فتوژنتیک یک گیرنده گیاهی حساس به نور و یک پروتئین حیوانی که کانال‌های یونی در غشا سلول را تحت تاثیر قرار می‌دهد با هم ترکیب و به سلول‌های مورد نظر معرفی می‌شوند. آنها در کنار یکدیگر عمل می‌کنند و به محرکی که شامل یک طول موج نوری ویژه است، پاسخ می دهند. این امر در نهایت موجب می‌شود که سلول‌ها، یک کانال یونی ویژه را باز یا بسته کنند.
این گروه محققان کره‌ای یک گیرنده نوری پروتئینی به نام کریپتوکروم دو را از گیاه گلدار کوچکی با نام علمی Arabidopsis thaliana استخراج کرده و این گیرنده را با پروتئینی به نام (STromal Interaction Molecule 1 (STIM1 که تقریبا در تمام جانوران یافت می‌شود و کانال‌های سلولی یون کلسیم را باز می‌کند، ترکیب کرده‌اند. آنها با این روش یک مولکول ترکیبی به نام OptoSTIM1 ساخته‌اند که در سلول‌ها جای‌گذاری می‌شود. 
وقتی نور آبی به سلول‌های دارای OptoSTIM1 برخورد می‌کند، این سلول‌ها را تحریک می‌کنند تا کانال‌های کلسیمی خود را باز کنند و به این ترتیب جریانی از یون‌های کلسیم از خارج سلول به درون آن راه پیدا می‌کند. میزان یون‌های کلسیمی که سلول دریافت می‌کند زیاد است و لذا کارایی OptoSTIM1 بسیار بهتر از مولکول‌های فتوژنتیکی قبلی است زیرا گیرنده نوری که از این گیاه به دست آمده، کارآیی بسیار بالایی دارد.
رهاسازی و جذب یون کلسیم نقش مهمی در سلول‌های مغزی و عملکرد آنها دارد. هیپوکامپ بخشی از مغز است که حافظه را کنترل می‌کند، لذا محققان سلول‌های کشت شده این بخش از مغز را در آزمایشگاه مورد آزمایش قرار داده و دریافتند که در این سلول‌ها نیز جریان کلسیمی با تماس با نور آبی در داخل سلول‌ها به راه می‌افتد. این موضوع امیدهای تازه‌ای برای تقویت حافظه به محققان داده است و آنها امیدوارند با مولکول جدید، راهی برای درمان اختلالات مغزی مرتبط با حافظه پیدا کنند.

تیمی از دانشمندان دانشگاه استنفورد پروتئینی را شناسایی کرده‌اند که به احیای قلب پس از حمله قلبی کمک می‌کند. محققان همچنین نوعی چسب حامل این پروتئین را در درون قلب قرار دادند و نتایج نشان داد این چسب عملکرد قلب را ارتقا داده و شانس زنده‌ماندن خوک‌ها و موش‌ها را پس از حمله قلبی افزایش می‌دهد.
پروتئین موردبحث Follistatin-like 1 یا FSTL1 نام دارد و می‌تواند سلول‌های کشت‌داده شده عضله قلب را تحریک کند تا تکثیر شوند. این پروتئین در قالب چسب، سلول‌های از پیش موجود در درون قلب را مجاب کرد تکثیر شوند و قلب آسیب‌دیده را بازسازی کنند. قلب‌های این حیوانات ظرف چهار تا هشت هفته پس از درمان با این چسب پروتئینی، تقریبا عملکرد عادی‌ خود را باز یافتند. جزئیات این دستاورد علمی در مجله Nature ارائه شد.

پژوهش محققان بیمارستان دانشگاه چاریتیه در برلین نشان می‌دهد رژیم‌های غنی از پروتئین حیوانی و گیاهی می‌تواند باعث بهبود قند خون در مبتلایان به دیابت نوع دو بدون عوارض جانبی بر عملکرد کلیه‌ها شود. محققان در این تحقیق ، تأثیرات دو نوع رژیم پروتئینی (حیوانی و گیاهی) با میزان کالری مشابه را بر متابولیسم و چربی کبد گروهی از دیابتی‌ها مورد بررسی قرار دادند.
نتایج نشان می‌داد در بیماران دیابتی، رژیم شش هفته‌ای غنی از پروتئین موجب بهبود متابولیسم کلسترول و کاهش چربی کبد می‌شود. همچنین در افرادی که رژیم پروتئینی گیاهی را دنبال کردند، عملکرد کلیه‌ها نیز بهبود یافته بود.
به گفته محققان برای اثبات قطعی نتایج مشاهدات طولانی‌مدت و بررسی ژن‌های دخیل در متابولیسم چربی، گلوکوز و التهاب در سلول‌های خونی و بافت‌های چربی نیاز است تا تأثیر رژیم‌هایی را که میزان آمینواسید بیشتری دارند نیز مطالعه گردد. این پژوهش در نشست سالیانه انجمن اروپایی مطالعات دیابت (EASD) منتشر شد.

محققان دانشگاه شفیلد انگلستان پروتئین جدیدی را شناسایی کرده‌اند که شدت آسیب ناشی از آرتریت روماتوئید به بافت را کنترل می‌کند. آرتریت روماتوئید، نوعی بیماری خودایمنی است که موجب التهاب، درد، سفتی و آسیب به مفاصل پا، لگن، زانوها و دست‌ها می‌شود. به دنبال این کشف، بیماران مبتلا به این شرایط که از شدیدترین اثرات آرتروز رنج می‌برند،زودهنگام شناسایی می‌شوند.
یافته‌های جدید در واقع نشانگری زیستی ارائه می‌دهد که می‌توان از آن برای شناسایی بیماران مبتلا به آرتریت روماتوئیدی استفاده کرد که نیازمند داروهای شخصی و درمان‌های شدید هستند. گرچه در حال حاضر هیچ درمانی برای آرتریت روماتوئید وجود ندارد، داروهای جدید و کارآمد برای درمان این بیماری، از شکل‌افتادگی مفاصل را مهار می‌کنند.
پروتئین کشف‌شده C5orf30 نام دارد و یافته‌های جدید به این موضوع اشاره دارند که افزایش سطوح این پروتئین در مفاصل می‌تواند شیوه نوینی برای کاهش آسیب بافتی ناشی از آرتریت روماتوئید باشد. دانشمندان نمونه‌های دی‌ان‌ای و نمونه‌های بیوپسی متعلق به مفاصل بیش از 1000 بیمار مبتلا به آرتریت روماتوئید را در شهر شفیلد انگلستان و ایرلند تحلیل کردند. یافته‌های جدید به محققان در بررسی پروتئین C5orf30 و نقش آن در سلامت و بیماری انسان اشاره دارد. جزئیات این تحقیق در مجله PNAS ارائه شده است.

دانشمندان دانشگاه ایالتی فلوریدا معمای تقسیم سلولی را به شیوه‌ای حل کرده‌اند که نویددهنده ارائه داروهای مبارزه‌کننده با سرطان در آینده باشد. کلید یافته‌های محققان دپارتمان علوم زیست‌پزشکی در کالج پزشکی دانشگاه فلوریدا، پروتئینی به نام Treslin است. در حالی که شیمی‌درمانی سلول‌های عادی به سرعت‌ تقسیم‌شونده را نیز هدف قرار می‌دهد، به نظر می‌رسد این پروتئین، سلول‌های سرطانی را در تیررس خود قرار می‌دهد.
پیش از این که سلول‌ها تقسیم شوند، دی‌ان‌ای‌ آن‌ها باید نسخه‌برداری شود. علاوه بر این، رشته‌های مارپیچ دوگانه دی‌ان‌ای باید از طریق پروتئینی موسوم به هلیکاز عمل کنند؛ یک رشته باید در درون حلقه هلیکاز و رشته دیگری در بیرون آن قرار گیرد. در این میان، کینازی به نام Cdc7 که از لحاظ شیمیایی پروتئین‌های دیگر را اصلاح می‌کند، حلقه هلیکاز را برای خارج‌شدن رشته دیگر باز می‌کند.

تیم تحقیقاتی حاضر در این مطالعه دریافت، پروتئین Treslin نیز در این بین نقش کلیدی ایفا می‌کند. مولفه Treslin نه تنها اصلاح شیمیایی هلیکاز را موجب می‌شود و آن را فعال می‌کند، بلکه این مولفه را برای آماده‌شدن تقسیم سلولی نیز مونتاژ می‌کند. چون سرطان وضعیتی با تقسیم سلولی کنترل‌نشده است، چگونگی متوقف‌کردن این فرآیند تقسیم برای متوقف‌کردن سرطان اساسی است.

یافته‌های جدید، عملکردهای نوین Treslin را برای تنظیم هلیکاز دی‌ان‌ای نشان می‌دهد؛ پروتئین هلیکاز یک ماشین مولکولی کلیدی است که تکثیر دی‌ان‌ای را کنترل می‌کند و این کشف بسیار مهمی است. جزئیات این دستاورد علمی در مجموعه مقالات آکادمی ملی علوم برگزار شد.

دانشمندان دانشگاه راکفلر هدف دارویی جدیدی را در شکل یک پروتئین برای درمان بیماری ناتوان‌کننده عصبی آلزایمر شناسایی کردند. خوشه‌بندی بخش‌های پروتئین سمی موسوم به آمیلوئیدبتا بین نورون‌های مغز یک شخص نشان‌دهنده بروز آلزایمر است. نورون‌ها خود به دلایلی نامشخص آمیلوئیدبتا تولید می‌کنند و انباشت این ماده سرانجام در از دست‌دادن حافظه ایفای نقش می‌کند و موجب تغییر در شخصیت فرد و دیگر نشانه‌هایی می‌شود که شخص مبتلا به این بیماری اغلب از آن رنج می‌برد. تحقیق جدید دانشمندان دانشگاه راکفلر مجموعه‌ای از گذرگاه‌های مولکولی طبیعی را شناسایی کرده که می‌تواند تولید آمیلوئیدبتا را تعدیل کند.  
این نتایج رویکرد جدیدی را برای درمان آلزایمر در اختیار می‌گذارد و کشف دانشمندان بر روی پروتئینی به نام WAVE1 متمرکز شد که در تولید آمیلوئیدبتا نقش مهمی ایفا می‌کند. کاهش پروتئین WAVE1 اثر حفاظتی را در مقابل بروز این بیماری خواهد داشت. دانشمندان معتقدند با هدف‌قراردادن گام‌های موجود در درون این گذرگاه تازه‌کشف‌شده، می‌توان داروهایی را برای کاهش‌دادن آمیلوئیدبتا تولید کرد و از آن‌ها برای پیشگیری یا درمان آلزایمر استفاده کرد.
محققان با بررسی بیشتر ارتباط بین آمیلوئیدبتا و WAVE1 مغز و حافظه موش‌ها را آزمایش کردند. این موش‌ها از لحاظ ژنتیکی طوری دستکاری شده بودند که سطوح بالای آمیلوئیدبتا و سطوح متغیر WAVE1 را تولید کنند. تیم علمی دریافت مغز موش‌های دارای سطوح پایین WAVE1، آمیلوئیدبتای کمتری تولید کرد و این حیوانات در آزمایشات حافظه عملکرد بهتری داشتند. جزئیات این مطالعه در مجله Nature Medicine ارائه شد.

محققان دانشگاه مک‌مستر کانادا در تحقیقات خود دریافته‌اند، پروتئین PTEN موجود در عضله در زنان و مردان متفاوت عمل می‌کند که این مسأله تعیین‌کننده نحوه واکنش به انسولین محسوب می‌شود.  زمانی که افراد دچار اضافه وزن می‌شوند، عضلات اسکلتی آنها به انسولین مقاومت نشان می‌دهند که می‌تواند منجر به دیابت نوع دو شود تحقیقات نشان می‌دهد که احتمال ابتلای مردان چاق به دیابت بیش از زنان چاق است و این تفاوت، با نوع خاصی از پروتئین در ارتباط است. محققان دریافتند، فعال بودن پروتئین PTEN مانع از سیگنال‌دهی صحیح انسولین در عضله و باعث کاهش میزان قند دریافتی می‌شود؛ این مقاوت به انسولین، خطر ابتلا به دیابت نوع دو را افزایش می‌دهد. 
 طی این پژوهش، محققان دریافتند که عضلات زنان در خنثی کردن این پروتئین موفق‌تر عمل کرده و در نتیجه به انسولین اجازه می‌دهد تا عملکرد بهتری برای حرکت قند از گردش خون به سمت عضله ایفا کند. پروتئین PTEN توجیهی است برای اینکه چرا زنان با وجود داشتن چربی بیشتر نسبت به مردان هم وزن خود، تاحدودی در برابر دیابت نوع دو در امان هستند. به گفته محققان، نتایج این یافته می‌تواند راه‌های درمانی جدیدی را برای بهبود واکنش‌های عضلانی به انسولین و متعاقبا درمان دیابت پیش روی پژوهشگران قرار دهد. نتایج این پژوهش در مجله " Scientific Reports" منتشر شده است. 

محققان آمریکایی در تحقیقات خود دریافته‌اند نوعی پروتئین طبیعی در مغز می‌تواند به توقف نوشیدن الکل کمک کند. محققان دانشکده پزشکی دانشگاه کارولینای شمالی با استفاده از مجموعه‌ای از رویکردهای داروسازی و ژنتیکی، دریافته‌اند، ماده‌ای در مغز موسوم به نوروپپتید Y یا NPY می‌تواند رفتار اعتیاد به الکل را سرکوب کند. 
 نوروپپتید Y در بخشی از مغز به نام extended amygdala فعال است که با پاداش و استرس مرتبط است. اثر ضد الکلی پروتئین NPY به دلیل افزایش توانایی آن در مهار‌کردن گروه خاصی از سلول‌هاست که مولکول محرک نوشیدن موسوم به مولفه آزادکننده corticotropin تولید می‌کنند. 
 دراین پژوهش، زمانی که فعالیت NPY با استفاده از پروتئین‌های مهندسی‌شده تقلید شدند، عملکرد نوشیدن الکل در موش‌ها متوقف شد. محققان دریافتند، عملکرد پروتئین ضدالکلی نوروپپتید Y به دلیل نوشیدن طولانی‌مدت الکل تغییر می‌کند. بر اساس این یافته‌ها، بازیابی‌کردن پروتئین NPY نه تنها می‌تواند برای درمان اختلالات مصرف الکل کارآمد باشد، بلکه قادر است از افراد در مقابل اعتیاد به الکل محافظت کند. جزئیات این تحقیق در مجله Nature Neuroscience ارائه شده است.  

دانشمندان آمریکایی پروتئینی را در بدن شناسایی کرده‌اند که نقش مهمی در حفظ ضربان منظم قلب ایفا می‌کند. قلب به طور متوسط سالانه 35 میلیون بار ضربان دارد و در طول عمر فرد 2.5 میلیارد بار می‌زند؛ این ضربان‌ها باید به طور دقیق درجه‌بندی شوند و حتی انحراف کوچک از چنین ریتمی می‌تواند موجب مرگ ناگهانی فرد شود. 
 محققان برای دهه‌ها به دنبال پاسخ به این پرسش بوده‌اند که قلب چگونه حتی با داشتن بخش‌های متحرک فراوان، ریتم خود را حفظ می‌کند. به تازگی محققان مدرسه پزشکی دانشگاه مریلند، موفق به شناسایی پروتئینی شده‌اند که در این روند، نقش کلیدی ایفا می‌کند. این نخستین‌باری است که چنین مکانیسمی توصیف شده و این کشف می‌تواند به دانشمندان در درمان مشکلات قلبی که سالانه میلیون‌ها نفر را به کام مرگ می‌برد، کمک کند. 
 بر اساس یافته‌های حاصله، مولفه‌ای به نام پروتئین C به فیبرهای عضلات قلب امکان می‌دهد در توازنی کامل فعالیت داشته باشند. دانشمندان سال‌هاست می‌دانند که کلسیم به عنوان محرکی برای ضربان قلب عمل می‌کند و پروتئین‌هایی را فعال می‌کند که موجب انقباض سارکومرها می‌شوند؛ سارکومرها، پروتئین‌هایی هستند که سلول‌های ماهیچه قلب را تشکیل می‌دهند. محققان دریافتند مولکول‌های کلسیم به طور مساوی در طول هر یک از سارکومرها توزیع نشده‌اند، با این حال سارکومرها به طور منسجم و یکپارچه منقبض می‌شوند. 
 دانشمندان از مدت‌ها پیش می‌دانستند پروتئین C در تمامی سلول‌های عضلات قلب وجود دارد، اما تا پیش از این عملکرد آن ناشناخته بود. آن‌ها با استفاده از مدل حیوانات، فیزیولوژی سارکومرها را بررسی و آزادسازی کلسیم و واکنش مکانیکی فیبرهای عضلات قلب را ارزیابی کردند. در نهایت، مشخص شد پروتئین C بخش‌های خاصی از سارکومرها را به کلسیم حساس می‌کند و بنابراین، بخش میانه ساکورمرها درست مانند انتهاهای آن‌ها و علی‌رغم داشتن کلسیم بسیار کمتر، منقبض می‌شود. به عبارت دیگر، پروتئین C بخش سارکومرها را قادر به منقبض‌شدن به صورت هماهنگ و متوازن می‌کند. 
 به گفته دانشمندان حاضر در این تحقیق، کلسیم مانند شمع در یک اتومبیل عمل می‌کند و پروتئین C مانند رینگ‌هایی است که کارآیی حرکت پیستون‌ها را افزایش می‌دهند. پروتئین C نقش مهمی را در بروز بسیاری از بیماری‌های قلبی ایفا می‌کند. در بدترین حالت، نارسایی در این پروتئین، منجر به آریتمی قلبی (غیرطبیعی بودن ریتم قلب) می‌شود که در آن، قلب توانایی‌اش برای پمپاژ کردن خون را از دست می‌دهد و این موضوع منجر به مرگ ناگهانی فرد می‌شود. این عارضه تنها در آمریکا منجر به مرگ سالانه 300 هزار نفر می‌شود. دانشمندان دانشگاه مریلند معتقدند، با اصلاح فعالیت پروتئین C از طریق دارو می‌توان بر این عارضه اثر گذاشت. جزئیات این دستاورد علمی در مجله Science Advances ارائه شد.  

محققان آمریکایی وجود نوعی پروتئین خاص را با بروز آسم در کودکان مرتبط دانسته‌اند و شناسایی این پروتئین می‌تواند به ابداع روش‌های درمانی جدید برای جلوگیری از پیشرفت آسم کمک کند. آسم بیماری عفونی مزمنی است که بیش از 300 میلیون نفر در جهان به آن مبتلا هستند و تاکنون درمان کاملا موثری برای آن پیدا نشده است. درمان‌های امروزی تنها برای کاهش علائم، تعداد و شدت حملات آسم کارآیی دارد و به همین علت، درک مکانیسم‌های مولکولی که باعث گسترش این بیماری می‌شود، از اهمیت بسزایی برخوردار است. 
 محققان دانشکده پزشکی ویسکانسین در تحقیقات خود دریافتند، حتی در غیاب عفونت ویروسی، پروتئینی موسوم به CCL28 می‌تواند در بروز بیماری آسم نقش مهمی ایفا کند. با به کار بردن خصوصیات ساختاری منحصر به فرد پروتئین CCL28 می‌توان مهارکننده‌های این پروتئین را تولید و درمان‌های جدیدی را برای مقابله با این بیماری بویژه آسم کودکان ارائه کرد. نتایج این تحقیق در مجله Biological Chemistry منتشر شده است.  

دانشمندان دانشگاه‌های دوک و نورث‌وسترن آنزیمی را یافته‌اند که نقش مهمی در ابتلای زنان به ازدیاد قند خون در دوران بارداری ایفا می‌کند. به مدت 40 سال است دانشمندانی که در حال بررسی چگونگی متابولیزه‌شدن قند هستند، معتقد بوده‌اند چهار آنزیم وجود دارند که فرآیند گرفتن انرژی از غذا توسط بدن را شروع می‌کنند. کشف قابلیت تولید انرژی توسط این چهار کاتالیزگر موسوم به hexokinases، موجب انجام تحقیقات بیشتر درباره چگونگی متابولیز‌شدن کربوهیدرات‌ها توسط بدن شد. این دستاورد همچنین بررسی چگونگی مداخله‌کردن در عملکرد این آنزیم‌ها از طریق دارو به منظور مدیریت‌کردن اختلالات متابولیکی از جمله دیابت را به دنبال داشت. 
 به تازگی دانشمندان نشان داده‌اند تیم hexokinase در واقع عضو پنجمی نیز دارد. این آنزیم‌ها در تولید انرژی بدن نقش اساسی بر عهده دارند و یافتن عامل پنجم در این میان، دریچه‌های بیشتری را جهت بررسی چگونگی متابولیزه‌شدن قند و همچنین عوامل ژنتیکی اختلالات متابولیکی، پیش روی محققان می‌گذارد. پروتئین جدید HKDC1 نام دارد و محققان معتقدند این آنزیم احتمالا عامل مناسبی برای پیش‌بینی این موضوع باشد که آیا مادر باردار در طول وضع حمل، دچار ازدیاد قند خون می‌شود یا خیر. ازدیاد قند خون، محیط مضری را برای رشد جنین فراهم می‌کند و می‌تواند بعدها موجب چاقی و ابتلای کودک به دیابت شود. 
 سالانه در امریکا، دست کم چهار درصد زنان باردار مبتلا به دیابت می‌شوند که این میزان معادل 400 هزار نفر است. این در حالی است که هم‌اکنون، راهی برای غربالگری زنان جهت تشخیص خطر ابتلا به قند خون بالا در هنگام بارداری وجود ندارد. در حالی که تمامی انسان‌ها آنزیم پنجم HKDC1 را دارند، ابتلا به ازدیاد قند خون در طول بارداری ظاهر می‌شود و در عین حال، زنان که میزان کمی از این ژن را دارند، قادر به متابولیزه‌کردن مطلوب گلوکز نیستند. محققان امیدوارند یافته‌های جدید منجر به مطالعه بر روی زنان بارداری شود که پتانسیل ابتلا به ازدیاد قند خون را دارند. تحقیقات بیشتر بر روی آنزیم جدید می‌تواند هدف‌های بالقوه‌ای برای درمان‌ مشکلات متابولیکی ارائه دهد. جزئیات این تحقیق در مجله Nature Communications قابل‌مشاهده است.  

نتایج یک مطالعه نشان می دهد که مصرف زیاد پروتیین خطر ابتلا به سکته مغزی را کاهش می دهد. محققان دانشکده پزشکی «نانجینگ» در چین در این مطالعه با بررسی هفت مطالعه مختلف وضعیت سلامتی 254 هزار 489 بیمار را تجزیه و تحلیل کردند. این هفت مطالعه که بطور متوسط 14 سال طول کشیده بود همگی در ارتباط با رژیم غذایی و مواد مغذی بود. علاوه بر این هیچ یک از این مطالعات برای کشف ارتباط میان مصرف پروتیین و بروز آنی سکته مغزی طراحی نشده بود.
محققان متوجه شدند که در شش مطالعه از این هفت مطالعه ارتباطی میان مصرف زیاد پروتیین و کاهش خطر ابتلا به سکته مغزی وجود دارد و در سه مطالعه از این شش مطالعه این ارتباط از لحاظ آماری چشمگیر بود. با این حال محققان اعلام کردند که این نتایج نیاز به مطالعات بیشتری دارد و تا آن زمان نمی توان گفت که مصرف پروتیین موجود در گوشت قرمز روش مفید و موثری برای کاهش خطر ابتلا به سکته مغزی است یا نه. این مطالعه هفته جاری در مجله Neurology منتشر شده است.

محققان دانشگاه میشیگان، تنظیم‌گر مهمی را برای عملیات "اتوفاژی" کشف کرده‌اند؛ اتوفاژی فرآیند بازیافت سلولی است که در بسیاری از بیماری‌ها یافت می‌شود. طی اوتوفاژی تعداد و اندازه محمول‌های مورد استفاد سلول برای دفع زواید، موسوم به autophagosome کیفیت و کارآمدی این چرخه بازیافتی را تعیین می‌کند. محققان آمریکایی دریافتند مولکولی موسوم به Atg9 می‌تواند این تعداد autophagosome را در مخمر تنظیم کند. به گفته کلیونسکی سرپرست این پژوهش، افزایش یا کاهش اندازه و کیفیت autophagosome هدف اصلی برای خدمات درمانی محسوب می‌شود که تا پیش از این تحقیق، درک چگونگی تنظیم اندازه و شمار آن در سطح پایینی قرار داشت؛ در واقع کنترل Atg9 راهی را برای تنظیم اتوفاژی در اختیار می‌گذارد تا بتوان از آن در مقابله با بیماری‌ها استفاده کرد. 
برای مثال در مورد سرطان، سلول‌های سرطانی می‌توانند با استفاده از اتوفاژ از درمان‌های ضد سرطانی فرار کنند و بنا براین کاهش فعالیت اتوفاژی می‌تواند کارآمدی درمان را افزایش دهد. کلیونسکی و همکارانش پیش از این دریافته بودند که Atg8 تنها اندازه autophagosome را در مخمر منظم می‌کند. Atg9 و Atg8 دو پروتئین حیاتی برای تنظیم اندازه و تعداد اتوفاژی محسوب می‌شوند که هدف قرار دادن مستقیم و یا غیر مستقیم آنها می‌تواند اتوفاژی را تحت تاثیر قرار دهد. به گفته محققان، Atg9 همانطور در بدن انسان عمل می‌کند که در مخمر؛ و می‌توان با استفاده از شناخت عملکرد این پروتئین، درمان‌های امید بخشی را برای بیماری‌هایی نظیر سرطان به ارمغان آورد. این پژوهش در مجله current Biology منتشر شده است.

مطالعه صورت گرفته توسط محققان دانشگاه آیوا نشان می‌دهد، توزیع غیر طبیعی پروتئین JP2 نقش کلیدی در بروز نارسایی قلبی ایفا می‌کند. پروتئین Junctophilin-2 برای عملکرد طبیعی غشای عضله قلب موسوم به T-tubules ضروری است و این شبکه به انتقال سیگنال‌های الکتریکی و شیمیایی برای ایجاد ضربان قلب کمک می‌کند.
میکروتوبول (microtubule) – شبکه‌ای از فیبرها درون سلول‌های قلب – در موش‌ها مورد بررسی قرار گرفت و محققان دریافتند، هر چگالی بالا از میکروتوبول اغلب همراه با محل غیرطبیعی پروتئین JP2 دور از محل T-tubules است. این الگوی توزیع غیرطبیعی در مدل‌های حیوانی با نارسایی قلبی و در عضلات آسیب‌دیده قلب انسان دیده می‌شود.
محققان همچنین دریافتند، داروی کلشی‌سین (colchicines) باعث کاهش چگالی میکروتوبول شده و مانع از توزیع غیرطبیعی پروتئین JP2 می‌شود. به گفته دکتر «لانگ شنگ سانگ» استادیار طب داخلی دانشگاه آیوا، این مطالعه نشان‌ می‌دهد که روش‌های آینده با هدف قرار دادن مستقیم پروتئین JP2، یک استراتژی بالقوه برای درمان نارسایی قلبی محسوب شده و می‌تواند به توسعه داروهای جدید برای درمان نارسایی قلبی و کاهش میزان مرگ و میر بیماران منجر شود. نتایج این مطالعه در مجله Circulation منتشر شده است. 

محققان متوجه شده اند که با غیرفعال کردن ژنی که موجب تولید پروتیین میوفرلین (Myoferlin) می شود،از گسترش بیماری سرطان سینه جلوگیری می شود. میوفرلین پروتیینی که به تازگی ارتباط آن با ابتلا به سرطان کشف شده است، موجب تغییر شکل سلول های سرطانی سینه به نوعی می شود که آنها را قادر می سازد تا از تومور خارج شده و محل های جدیدی را مبتلا کنند. محققان دانشگاه ایالتی اوهایو در آمریکا با انجام مطالعه ای بر روی موش ها متوجه شدند: زمانی که آنها سلول های سرطان سینه را به موش هایی پیوند زدند که ژن تولید کننده میوفرلین در آنها از فعالیت انداخته شده بود سلول های سرطانی نمی توانستند به نوعی تبدیل شوند که گسترش یابند.  
در این مطالعه محققان به دو اثر اصلی کاهش توانایی سلول های سرطانی به تولید میوفرلین پی بردند. اول اینکه به نظر می رسد بدون میوفرلین بسیاری از ژن هایی که به گسترش سلول های سرطانی کمک می کنند فعال نمی شوند و در نتیجه سلول های سرطانی در محل اولیه خود باقی می مانند. دیگر این که بدون میوفرلین سلول های سرطانی نمی توانند خواص مکانیکی را که موجب حرکت و تهاجم آنها به محل های دیگر می شود فعال سازند و در عوض آنها در تومور اولیه باقی می مانند. این مطالعه در مجله اینترنتی PLOS ONE منتشر شده است.

محققان موسسه آلرژی و ایمونولوژی La Jolla آمریکا عامل اصلی برهم کنش های سلولی که منجر به بروز اگزما می شود را شناسایی کردند. اگزما یک بیماری التهابی مزمن پوست است که معمولا با استفاده از پمادهای موضعی، به طور موقت و ناقص درمان می شود ولی پس از مدتی مجدد عود می کند. طبق مطالعات انجام شده، سلول هایی به نام mast عامل اصلی بروز اگزما هستند. این سلول های بزرگ که در بافت های همبند وجود دارند، مملو از دانه های بازوفیل هستند و هنگام بروز التهاب در بافت، شروع به ترشح هیستامین و هپارین می کنند.
درادامه تحقیقات آمده است که یک نوع پروتئین سلولی به نام STAT5 به عنوان محرک عمل می کند و تعداد سلول های mast را افزایش می دهد و باعث بروز اگزما می شود. محققان معتقدند که این یافته با ارزش و داروهای جدید تولید شده بر اساس آن، قادر به درمان کامل عارضه اگزما است.
در بیماری اگزما پوست ملتهب، تحریک پذیر، ترک خورده و قرمز می شود و بیماری با خارش همراه است. هنوز علت اصلی این بیماری غیر مسری مشخص نیست ولی احتمال می رود که پاسخ بیش از حد فعال سیستم ایمنی بدن به محرک های محیطی و عوامل آلرژی زا باشد. اگزما در کودکان شایع تر از بزرگسالان است. طبق آخرین آمارگیری سازمان جهانی بهداشت، حدود 14 میلیون کودک و فرد بالغ در آمریکا مبتلا به اگزما هستند؛ یعنی حدود 10.7 درصد از کودکان و 3 درصد از بزرگسالان از این عارضه رنج می برند.

محققان دانشگاه منچستر پروتئین جدیدی را کشف کرده‌اند که در بروز سرطان و التهاب در بافت ریه نقش دارد. در حالی که طی 60 سال اخیر پیشرفت‌های چشمگیری در درمان بعضی سرطان‌ها حاصل شده است، اما بیماران مبتلا به سرطان ریه از این درمان‌ها کم نصیب بوده‌اند و نوآوری‌های امروزی نیز تاثیر چندانی در بقای آن‌ها نداشته است. محققان دانشگاه منچستر در پژوهشی «گلوکوکورتیکوئیدها» را که التهاب و تولید انرژی در سلول‌ها را کنترل می‌کنند، مورد بررسی قرار دادند. در بیماری سرطان ریه، این هورمون در رشد سلولی، نقش تنظیم کننده‌ای را بر عهده دارد.
«گلوکوکورتیکوئیدها» از طریق گیرنده‌ها عمل می‌کنند و این تحقیق جدید نشان می‌دهد که چگونه این گیرنده‌ها کار می‌کنند. به طور خاص، در این پژوهش آنزیم جدیدی موسوم به «Merm1» کشف شده است که برای عملکرد طبیعی «گلوکوکورتیکوئیدها» ضروری تلقی می‌شود. در این پژوهش مشخص شد که «Merm1» در سرطان ریه و التهاب مربوطه، سرکوب می‌شود.
محققان دریافتند که «Merm1» اتصال بین گیرنده «گلوکوکورتیکوئید» و ژن مورد هدفش را کنترل می‌کند. این مرحله، گام مهمی در عملکرد گیرنده، کنترل رشد سلولی و تقسیم سلولی به شمار می‌رود. از همه مهمتر، این تحقیق حاکی از آن است که التهاب نظیر آنچه در آسم و برونشیت دیده می‌شود، منجر به فقدان «Merm1» در بدن می‌شود. محققان امید بر این دارند که این یافته‌ها، درمان‌های ضد التهابی نوینی را به ارمغان بیاورد. این پژوهش در مجله «Biological Chemistery» منتشر شده است. 

محققان آمریکایی ترکیب دارویی جدیدی را توسعه داده‌اند که با فعال کردن پروتئین SITRI1، علاوه بر توقف روند پیری، باعث حفظ سلامت بدن و افزایش چشمگیر طول عمر موش‌ها شده است. پروتئین سیرتوئین-1 یا SIRT1 نقش مهمی در حفظ تعادل سوخت و ساز بدن در بافت‌های مختلف ایفا کرده و فعال کردن آن باعث افزایش سطح سلامت کلی بدن می‌شود.
ترکیب دارویی جدید با فعال کردن پروتئین سیرتوئین-1 علاوه بر افزایش طول عمر، بیماری‌های مرتبط با افزایش سن را به تأخیر انداخته و سلامت کلی بدن را ارتقاء می‌دهد. تیم تحقیقاتی موسسه ملی سالمندی (NIA) در موسسه ملی بهداشت آمریکا به سرپرستی دکتر «رافائل د کابو»، تأثیرات یک مولکول کوچک که SIRT1 را فعال می‌کنند، مورد ارزیابی قرار دادند. حیوانات از شش ماهگی تا پایان عمر با رژیم غذایی استاندارد با 100 میلی‌گرم/کیلوگرم از مولکول SIRT1720 تغذیه شدند.
محققان دریافتند که مولکول SIRT1720 باعث افزایش 8.8 درصدی طول عمر موش‌ها می‌شود؛ همچنین درصد وزن و چربی حیوان کاهش و عملکرد عضلات و هماهنگی حرکتی افزایش پیدا کرد. کاهش کلسترول و سطوح کلسترول LDL که از بروز بیماری‌های قلبی پیشگیری می‌کند، افزایش حساسیت به انسولین که از دیابت جلوگیری می‌کند، اثر ضد التهابی در برخی بافت‌ها که از بروز بیماری‌های مرتبط با افزایش سن جلوگیری می‌کند، از دیگر کاربردهای ترکیب دارویی جدید عنوان شده است. به گفته دکتر «کابو»، ترکیب دارویی افزایش دهنده SIRT1 قادر به کند کردن فرآیند پیری و بیماری‌های مرتبط با سن در مدل‌های حیوانی است که یک استراتژی بالقوه امیدوارکننده‌ برای افزایش طول عمر، سلامت و توقف روند پیری انسان در اختیار محققان قرار می‌دهد. نتایج این مطالعه در مجله Cell Reports منتشر شده است. 

محققان کلینیک کلیولند آمریکا پروتئینی را در مغز شناسایی کرده‌اند که نقش حیاتی در از دست رفتن حافظه بیماران آلزایمر ایفا می‌کند.  این برای نخستین بار است که نقش پروتئین (NLGN1) _ این ماده در تشکیل حافظه نیز دخیل است_ در پدیده از دست دادن حافظه مرتبط با آمیلوئید مورد بررسی قرار گرفته است. در بیماری آلزایمر، پروتئین‌های بتا آمیلوئید در مغز بیماران انباشته و باعث التهاب می‌شود. این التهاب منجر به تغییراتی در ژن خاصی می‌شود که عملکرد سیناپس‌ها در مغز را مختل کرده و نهایتا باعث از دست دادن حافظه می‌شود.
محققان با آزمایش بر روی نمونه‌های حیوانی دریافتند که طی التهاب عصبی ذکر شده، تغییرات اپی ژنتیک "NLGN1" شبکه سیناپسی درون مغز _این شبکه مسئول توسعه و حفظ خاطرات است_ دچار اختلال می‌شود. تحلیل این شبکه می‌تواند منجر به نوعی فقدان حافظه خاص بیماران آلزایمری شود.
طی تحقیقات پیشین همین گروه علمی نیز موفق به کشف ترکیبی جدید به نام "MDA7" شده بودند که می‌تواند به طور بالقوه روند التهاب عصبی را متوقف کند. درمان با این ترکیب، قدرت شناختی، حافظه و انعطاف سیناپسی را بازسازی می‌کند. آلزایمر بیماری کشنده و غیر قابل برگشت مغزی است که حافظه و مهارت‌های فکری را نابود می‌کند. آمارهای انجمن آلزایمر نشان از این دارد که با پیر شدن جمعیت عمومی دنیا، تا سال 2050، 106 میلیون نفر در جهان به آلزایمر مبتلا شوند. نتایج این پژوهش در مجله "Nature Neuroscience" منتشر شده است.

تحقیقات صورت گرفته توسط محققان آمریکایی نشان می‌دهد، پروتئین cyclin D1 که به تکثیر سلول در چرخه سلولی کمک می‌کند، واسطه‌ای برای پردازش و تولید میکرو آر‌ان‌ای (miRNA) بالغ است. محققان دانشگاه توماس جفرسون در تحقیقات خود دریافتند، پروتئین cyclin D1 علاوه بر دخالت در بروز سرطان، عملکرد ژنوم غیرپروتئینی کدگذاری شده را نیز کنترل می‌کند. ژنوم غیر کدگذاری، بسیاری از ژنومهای انسان را تشکیل داده و برخلاف ژنومهای کدگذاری شده، بین گونه‌های مختلف متفاوت هستند. «ریچارد پستل» محقق ارشد این مطالعه و مدیر مرکز سرطان کیمبل در دانشگاه توماس جفرسون تأکید کرد: پروتئین cyclin D1 علاوه بر نقش مهم در تنظیم چرخه سلولی، با تحریک پروتئین «دایسر» به افزایش تولید میکرو آر‌ان‌ای بالغ نیز کمک می‌کند.
دایسر (Dicer) پروتئینی است که ساختارهای غیرفعال میکرو آر‌ان‌ای را به شکل استاندارد فعال تبدیل می‌کند. محققان در تحقیق قبلی نشان داده بودند که پروتئین cyclin D1، ژنومهای کدگذاری نشده را تنظیم کرده و ژنهای کدگذاری شده نیز بیان ژنی cyclin D1 را تنظیم می‌کنند. در مطالعه اخیر، محققان بدنبال بررسی مکانیسمی بودند که بوسیله آن پروتئین cyclin D1، سیر تکامل miRNA کدگذاری نشده را تنظیم می‌کند.
محققان با استفاده از «آنتی‌سنس آران‌ای(asRNA)» برای نخستین بار نقش این پروتئین را در رشد تومور سرطان پستان در بدن نشان دادند. یافته‌های جدید دانشمندان از این ایده حمایت می‌کند که پروتئین‌های عامل بروز سرطان مانند cyclin D1، فرآیند گسترش سرطان را از طریق میکرو آر‌ان‌ای کنترل می‌کنند. بر این اساس، سلولهای فاقد این پروتئین، میزان کمتری پروتئین پردازشگر میکرو آر‌ان‌ای(دایسر)تولید می‌کنند و در این حالت سطوح میکرو آر‌ان‌ای بالغ کاهش پیدا می‌کند. نتایج این مطالعه در مجله Nature Communications منتشر شده است.

دانشمندان مرکز تحقیقات سرطان انگلیس دریافتند که می‌توان با انجام یک آزمایش ادرار ساده، سرطان‌های مهاجم و کمتر تهاجمی مثانه را تشخیص داد. محققان دانشگاه بیرمنگهام طی یک پژوهش سطوح پروتئین تومور مثانه موسوم به "EpCAM" را در 600 بیمار اندازه گیری کردند. آنها دریافتند با افزایش سطوح این پروتئین در ادرار، سرطان تهاجمی‌تر خواهد بود. به گفته محققان، این پروتئین می‌تواند بهترین نشانگر برای به کارگیری درمان مناسب و همچنین جلوگیری از تاخیر درمان‌های مربوطه باشد. ابداع یک آزمایش ادرار برای درک تهاجمی یا پیشرفته بودن تومور بیماران می‌تواند جایگزین آزمایش‌های تهاجمی و گران قیمت امروزی شود. این پژوهش در مجله «British Journal of Cancer» منتشر شده است.

محققان دانشگاه‌های بریستول و بیرمنگهام طی تحقیقی نشان داده‌اند که با دستکاری و کنترل سطوح پروتئینی خاص موسوم به "PRH" در سلول‌های سرطانی می‌توان مانع توانایی این سلول‌ها در نفوذ به محیط‌های اطراف شد که این امر می‌تواند به طور بالقوه مانع از ورود آنها به درون سلول شود. "PRH" به گروهی از پروتئین‌ها تعلق دارد که به عنوان عوامل رونویسی شناخته می‌شوند و در برقراری واکنش با "DNA" برای تغییر ژن‌های خاص در فعال و غیر فعال شدنشان نقش بارزی داشته و علاوه بر این در کنترل رشد سلولی نیز دخیل هستند.
طی این تحقیق، پژوهشگران سلول‌های سرطانی سینه و پروستات را در محیط آزمایشگاهی رشد دادند. سپس با استفاده از تکنیک‌های ژنتیکی میزان "PRH" را هم کاهش و هم افزایش دادند. آنها دریافتند بدون حضور "PRH" مهاجرت سلولی سریعتر بوده و در نتیجه حمله به دورن ژل متخلخل آزمایشگاهی مؤثرتر اتفاق می‌افتد.
در این آزمایش نشان داده شد که "PRH" مسوول فعال کردن پروتئین دیگری به نام "Endoglin" است که در مهاجرت سلولی نقش مهمی را ایفا می‌کند. سطوح پایین "PRH" مشاهده شده در سلول‌های سرطانی منجر به کاهش سطوح "Endoglin" شده و در نتیجه باعث افزایش مهاجرت سلولی و تهاجم پیشرفته می‌شود. نکته جالب این تحقیق آن بود که با افزایش "ENndoglin" اضافی به سلول‌های سرطانی که "PRH" در خود نداشتند، از مهاجرت سلولی و حمله کاسته می‌شد. دکتر "Kevin Gaston" از نویسندگان این پژوهش می‌گوید: "تنها رشد سلول‌های سرطانی نیست که این بیماری را کشنده می‌کند، بلکه قابلیت آنها در حرکت به مکان‌های متعدد است که باعث خطرناک‌تر شدن سرطان می‌شود. عامل رونویسی "PHR" مانع مهاجرت سلول‌های سالم و سرطانی پستان و پروستات می‌شود که عملا مکانیزم مهمی در انواع سرطان‌ها محسوب می‌شود.
محققان با تاکید بر نتایج به دست آمده، این یافته‌ها را گامی مهم در درک چگونگی حرکت و گسترش سلول‌های سرطان پستان در سراسر بدن و همچنین چاره اندیشی برای توقف شیوع آن محسوب می‌کنند. علاوه بر این، نتایج به دست آمده می‌تواند کاربردهایی برای سایر سرطان‌ها نظیر پروستات، تیروئید و بعضی سرطان‌های خون داشته باشد. این پژوهش در مجله "oncogene" منتشر شده است.

پژوهشگران آمريکايي به کليد کشف رمز عارضه کم‌حافظگي در سالمندان دست يافته‌اند. گروهي از پژوهشگران مرکز پزشکي دانشگاه کلمبيا در آمريکا در مقاله‌اي که در نشريه «علوم پزشکي کاربردي» منتشر شده اظهار داشته‌اند که عارضه کم‌حافظگي مرتبط با افزايش سن با مراحل اوليه آلزايمر تفاوت دارد و ممکن است بتوان آنچه را که معمولا کم‌حافظگي «معمولي» سالمندان تلقي مي‌شود درمان کرد. در اين مقاله آمده است که آزمايش‌هاي انجام شده روي موش آزمايشگاهي نشان داده که کاهش سطح نوعي پروتئين در مغز مي‌تواند عامل کاهش حافظه باشد. نتيجه اين تحقيقات ممکن است به کشف درمان براي کم‌حافظگي و حتي روشي براي افزايش حافظه سالمندان منجر شود، هر چند در حال حاضر چنين دستاوردي مستلزم ادامه تحقيقات در مورد انسان است. در آزمايشي محدودتر، گروه تحقيقات مرکز پزشکي دانشگاه کلمبيا به بررسي مغز هشت نفر بين سنين ۲۲ تا ۸۸ سال پرداخت. اين افراد وصيت کرده بودند اعضاي بدن آنان پس از مرگ به تحقيقات پزشکي اختصاص يابد. پژوهشگران توانستند ۱۷ ژن را کشف کنند که سطح فعاليت آنها با افزايش سن انسان تغيير مي‌کند. يکي از اين ژن‌ها عامل توليد يک نوع پروتئين به نام RbAp48 است که ميزان آن در مغز با گذشت زمان و افزايش سن کاهش مي‌يابد.
تحقيقاتي که روي موش‌ها انجام گرفت نشان داد موش‌هاي جواني هم که در اثر دستکاري ژنتيکي، توانايي توليد پروتئين RbAp48 درآنها کاهش يافته بود، با وجود جواني، دچار نقصان حافظه شدند. در مقابل، استفاده از يک نوع ويروس براي تقويت مکانيزم توليد اين پروتئين در موش‌هاي سالمند باعث شد روند کاهش حافظه در آنها معکوس شود و اين موش‌ها حافظه بهتري پيدا کنند. پرفسور اريک کاندل، از نويسندگان مقاله، گفته است «اين واقعيت که توانسته‌ايم روند نقصان حافظ مرتبط با افزايش سن را در موش‌ها معکوس کنيم، دستاوردي بسيار دلگرم‌کننده است.» به گفته وي، نتيجه تحقيقات دست‌کم نشان مي‌دهد که اين پروتئين، عاملي بسيار مهم در تقويت حافظه است و کم‌حافظگي مرتبط با کهولت سن در واقع معلول نوعي تغيير عملکرد در نورون‌هاست. پرفسور کاندل افزوده که «برخلاف آلزايمر، کم‌حافظگي سالمندان با از دست دادن نورون ها همراه نيست.» هنوز معلوم نيست که آيا تنظيم سطح پروتئين RbAp48 مي‌تواند در مغز انسان هم، مانند مغز موش، باعث تقويت حافظه و درمان کم‌حافظگي شود، بي آنکه عوارض جانبي زيانباري بر جاي بگذارد، به خصوص اينکه مغز انسان به مراتب پيچيده‌تسر از مغز موش است. دکتر سايمون ريدلي، عضو انجمن بريتانيايي تحقيقات آلزايمر، گفته است: «اگرچه نتيجه اين تحقيقات روشن به نظر مي‌رسد، واقعيت اين است که افراد سالمند ممکن است همزمان، در معرض مخلوطي از عوارض مختلف مغزي قرار بگيرند که هم شامل عوارض افزايش سن و هم مراحل اوليه ابتلاي به آلزايمر است.»

محققان دانشگاه كيس وسترن ريزرو واقع در اوهايو موفق به شناسايي پروتئيني شدند كه عامل اصلي ايست قلبي است. اين پروتئين مسئول تمام فعاليت هاي الكتريكي قلب است و مي تواند عامل ايست قلبي و اختلالات عملكردي و دردهاي ناگهاني قلب باشد. معمولا افراد در صبح و به محض برخاستن از خواب دچار اختلالات و دردهاي قفسه سينه مي شوند و تابه حال پزشكان هيچ دليل قانع كننده اي براي آن نداشتند.
اين پروتئين KLF۱۵ نام دارد و در انسان توسط ژن KLF۱۵ رمزگذاري مي شود. اين پروتئين داراي سطح مشخصي است كه ميزان آن در هنگام روزه افزايش و به هنگام غذاخوردن و ورود انسولين به بدن كاهش پيدا مي كند. ميزان اين پروتئين علاوه بر وابسته بودن به سيري و گرسنگي ، در ساعات مشخصي از روز نيز تغيير مي كند. اين پروتئين باعث ايجاد كانال هايي مي شود كه عامل ورود مواد به داخل قلب و سلول هاي قلبي هستند. ورود اين مواد به داخل قلب باعث تنظيم ضربان قلب مي شوند. كاهش اين پروتئين عامل اصلي ايست قلبي است.
علاوه بر انسان، موش ها نيز داراي اين پروتئين هستند و همين موضوع باعث مي شود كه اطلاعات ارزشمندي در اختيار پرشكان قرار گيرد و انجام آزمايش هاي مختلف در اين مورد بدون آسيب به انسان با سهولت بيشتري انجام شود. چندي قبل نيز پزشكان، فاكتور اصلي پمپاژ نامنظم خون توسط قلب را شناسايي كردند. سال گذشته، ايست قلبي ناشي از كمبود اين پروتئين منجر به مرگ حدود ۳۲۵ هزار نفر درآمريكا شده است. تحقيقات نشان مي دهد كه معمولا سطح اين پروتئين بين ساعت ۶ تا ۱۰ صبح و در حدود ساعت ۱۹ كاهش مي يابد و ميزان ايست قلبي در اين ساعات بيشتر است. محققان بر اين باورند كه با شناسايي اين پروتئين و بهينه كردن آن با اطلاعات قبلي، روش هاي موثري براي پيشگيري و درمان ساير اختلالات قلبي پيش روي بشر قرار مي گيرد.

پروازهای طولانی مدت، شیفت‌های متغیر کاری و بی‌خوابی ناشی از استرس همه از عوامل اصلی کم خوابی و بدخوابی‌های شبانه معرفی شده‌اند اما محققان دانشگاه مک گیل و کنکوردیای کانادا روشی جدید را برای غلبه بر این عدم تعادل ساعت طبیعی بدن شناسایی کرده‌اند. گردش زمین باعث به وجود آمدن یک ریتم روزانه‌ در تمامی موجودات روی زمین می‌شود. در انسان‌ها این ریتم روزانه، همان ساعت بدن است که با تاثیر بر مغز، روندهای اساسی بدن مانند خواب و بیداری، تغذیه و متابولیسم را تحت کنترل دارد. تا به امروز فعالیت‌های درون مغزی ساعت بدن، پیچیده در نظر گرفته شده و هنوز نیز دانشمندان نتوانسته‌اند بر فرآیندهای مولکولی پشت پرده این ساعت اشراف یابند.
محققان طی یک بررسی کشف کردند که چگونه فرآیند زیستی اساسی موسوم به «سنتز پروتئین» توسط ساعت طبیعی بدن کنترل می‌شود. محققان می‌گویند پروتئین سرکوبگری را در ساعت بدن شناسایی کرده‌اند که با حذف آن، عملکرد ساعت مغز به طور چشمگیری بهبود می‌یابد. از آنجا که همه پستانداران ساعت‌های شبانه روزی مشابهی دارند، در این پژوهش، موش برای این مطالعه در نظر گرفته شد.
پژوهشگران دریافتند موش‌هایی که پروتئین موسوم به «4E-BP1» را ندارند، سریع‌تر از سایر موش‌ها بر اختلالات ساعت طبیعی بدنشان غلبه کردند. علاوه بر این مشخص شد در موش‌های فاقد «4E-BP1»، پروتئین کوچکی که در عملکرد مغزی و پپتید روده وازواکتیو (VIP) نقشی حیاتی را ایفا می‌کند، افزایش می‌یابد. نتایج نشان می‌دهد که می‌توان عملکرد ساعت طبیعی بدن را با دستکاری‌های ژنتیکی اصلاح کرد و به همین ترتیب اختلالات ناشی از عدم هماهنگی این ساعت نظیر پیری را درمان کرد. نتایج این پژوهش در مجله «Neuron» منتشر شده است.

محققان دانشگاه کویین ماری و دانشگاه لندن طی پژوهشی دریافتند پروتئینی خاص که معمولا در غضروف سالم باقی می‌ماند می‌تواند نقشی کلیدی را در درمان آرتروز ایفا کند. آرتروز بیماری دردناکی است که نتیجه شکستن غضروف در مفاصل و در پی آن به وجود آمدن مشکلاتی در به حرکت در آوردن آنها می‌شود. محققان در موسسه مهندسی زیستی دانشگاه کویین ماری، ژلی مصنوعی را از غضروف آسیب دیده مشابه آنچه که در آرتروز رخ می‌دهد، در آزمایشگاه تولید کردند و سپس پروتئینی موسوم به "CNP" که به‌طور طبیعی در بافت غضروف سالم وجود دارد به آن افزودند. آن‌ها این ژل را تحت فشار و نیرویی مشابه وقتی که شخص در حالت عادی ورزش می‌کند قرار دادند.
با آزمایش بر نمونه‌های این ژل، محققان دو پروتئین محافظتی جدید را شناسایی کردند که خاصیت ضد التهابی و اثرات ترمیمی دارند. آن‌ها علاوه بر این دریافتند که تاثیر "CNP" با افزایش سن تغییر کرده و غضروف حالت بیماری پیدا خواهد کرد.  در حالی که اینها نتایج اولیه محسوب می‌شوند اما می‌توانند در درمان آرتروز که نوع شایع ورم مفاصل است موثر واقع شوند. اهمیت این مشاهدات در درک تاثیر مکملی پروتئین "CNP" و اثر فشار بر سلول‌ها است که این اعمال باعث می‌شود تا تاثیرات مفید کاهش التهاب و ترمیم غضروف چند برابر شود.

نتايج يك مطالعه نشان مي دهد كه پروتيين توليد كننده شير در زنان مبتلا به سرطان سينه موجب مي شود كه فعاليت سلول هاي سرطاني تشديد شود. نتيجه اين مطالعه مي تواند فرصت هاي جديدي را براي درمان شايع ترين و كشنده ترين نوع سرطان در ميان زنان ايجاد كند. براساس نتايج اين تحقيق كه توسط دانشمندان استراليايي و انگليسي انجام شده است، پروتيين ELFS در تمام سلول هاي بافت سينه يافت مي شود . اين پروتئين موجب توليد شير در سلول مي شود . با ترشح اين پروتئين علاوه بر سلول هاي سالم ،سلول هاي سرطاني نيز فعاليت خود را براي توليد شير آغاز مي كنند ولي از آن جا كه اين سلول ها نمي توانند شير توليد كنند بنابراين فعاليت بيشتر آنها موجب تهاجمي تر شدن سلول و تشديد سرطان مي شود. پروفسور كريس اورماندي از موسسه تحقيقات پزشكي گراوان در سيدني گفت: اين كشف منجر به روش هاي جديد درماني براي سرطان سينه مي شود.
مطالعه اورماندي در سال ۲۰۰۸ نشان داد كه پروتيين ELF۵ با توليد شير در زنان ارتباط دارد. مطالعه اخير كه توسط وي و گروهش انجام شده يك گام جلوتر رفته است و نشان مي دهد كه اين پروتيين موجب فعاليت بيشتر سلول هاي سرطاني سينه مي شود. وي گفت: سلول هاي سرطاني سينه نمي توانند به تحريك پروتيين ELFS واكنش مناسبي نشان دهند بنابراين خصيصه هايي پيدا مي كنند كه باعث مي شود كه سلول تهاجمي تر و نسبت به درمان هاي موجود مقاوم تر شود. سرطان سينه از شايع ترين سرطان ها و بيشترين عامل مرگ و مير در ميان زنان است. به طوري كه ۲۳ درصد از سرطان ها را سرطان سينه تشكيل مي دهد و ۱۴ درصد مرگ و مير زنان در سراسر جهان بر اثر ابتلا به سرطان سينه است. اورماندي و گروه وي همچنين دريافتند كه تومورهاي سرطاني سينه نسبت به داروي هورموني مانند تاموكسي فن كه حاوي سطوح بالايي از ELF۵ است نيز مقاوم مي شوند. محققان گفتند: اگر بتوانيم دارويي ابداع كنيم كه ELF۵ را هدف قرار دهد در واقع روش درماني موثربراي سرطان سينه را يافته ايم. جزييات بيشتر اين تحقيق در مجله journal PLOS Biology منتشر شده است.

محققان کانادایی موفق به توسعه نقشه راه پروتئین‌های ناقل غشایی وابسته به ATP شده اند که می تواند به ابداع روش های نوین درمانی منجر شود. پروتئین های ناقل غشایی وابسته به ATP با حفظ مواد مغذی و حذف سموم از سلول ها مانند دروازه های سلولی عمل می‌کنند. عدم کارآیی درست این سلول ها می تواند باعث بروز بیماری های مختلف فیبرو کیستیک، دژنراسیون ماکولای وابسته به سن، بیماری تانژیه (Tangier) و سندرم دوبین جانسون شود. این پروتئین همچنین می تواند باعث رد داروهای شیمی درمانی توسط سلول های سرطانی شده و شیوه های متداول درمانی را ناکارآمد کند. پروتئین های ناقل غشایی وابسته به ATP اجزای حیاتی برای هر سلول محسوب شده و در مقاومت تومور نیز دخالت دارند.
دستاورد محققان مرکز تحقیقات سلولی و بیومولکولی دانشکده پزشکی دانلی سنتر دانشگاه تورنتو، نحوه عملکرد پروتئین های ناقل، ارتباط آنها با سایر پروتئین ها و تعامل با اجزاء حیاتی در سلول ها را نشان می دهد. دکتر جیمی اسنایدر از نویسندگان این تحقیق تأکید می کند: سیستم های سلولی پیچیده بوده و نیازمند درک نحوه اتصال و تعامل قطعات مجزا با یکدیگر به منظور درک بهتر علت بروز برخی بیماری های خاص و نحوه درمان موثر آنها هستند. یافته جدید محققان، نحوه اثر پروتئین های ناقل بر سلول های سرطانی و بیماری های مختلفف را نشان می دهد که می تواند به توسعه داروهای هدفمند و روش های درمانی موثر منجر شود. نتایج این یافته در مجله Nature Chemical Biology‌ منتشر شده است.

بررسي‌هاي تازه نشان مي‌دهد زناني که به‌منظور کاهش وزن در مدت دو سال، پروتئين بيشتري مصرف مي‌کنند، ميزان بيشتري وزن کم مي‌کنند. محققان با آناليز يافته‌هاي حاصل از پيگيري 1824 زن ميانسال (60-40 ساله)، و با در نظر گرفتن عواملي چون تحصيلات، تغييرات وزن و ‌مصرف پروتئين براي پيشگيري از افزايش وزن،‌ دريافتند زناني که قادر بودند منابع خوب پروتئيني را به درستي شناسايي کرده و درصد بيشتري از انرژي روزانه خود را از رژيم غذايي پرپروتئين تامين کنند، در مدت دو سال، در کاهش وزن موفق‌تر بودند.

دانشمندان دریافتند پروتئینی که امکان می‌دهد مارماهی ژاپنی Anguilla japonica در تاریکی به شکل سبز درخشان ظاهر شود، به پزشکان در ارزیابی عملکرد کبد انسان کمک می‌کند. تیمی از «موسسه علوم مغزی Riken» در ژاپن به رهبری دکتر آتسوشی میاواکی و آکیکو کوماگای، نام این پروتئین را UnaG نهاده‌اند که نشان‌دهنده «پروتئین سبز Unagi» است.
اولین پروتئین فلورسنت شناخته‌شده در مهره‌داران یافت می‌شود و فقط هنگامی درخشان است که با بیلی‌روبین طبیعی موجود در عضلات این نوع مارماهی ترکیب شود. در انسان‌ها شکستن هموگلوبین خون بیلی‌ر‌وبین را تولید می‌کند و چنانچه در نتیجه نارسایی کبد، مقدار بیش از اندازه آن در جریان خون موجود باشد، می‌تواند سمی بوده و منجر به شرایطی مانند یرقان شود. از اندازه سطوح بیلی‌روبین در خون برای ارزیابی شرایط کبد و همچنین شناسایی نبود گلبول‌های قرمز خون به دلیل کم‌خونی استفاده می‌شود.
به‌منظور طراحی شیوه‌ای بسیار حساس، دقیق و سریع آزمایش بیلی‌ر‌وبین در نمونه‌ موردی‌های خون، دانشمندان با ژن درخشان UnaG مطالعه خود را آغاز کردند. با بررسی فرایندی که این ژن توسط پروتئین فعال شده است، آن‌ها سیستمی را ایجاد کردند که در آن UnaG به هر بیلی‌روبین موجود در نمونه‌موردی متصل می‌شود و منجر به درخشش آن می‌شود. محققان حاضر در این پروژه امیدوارند با کامل‌شدن این سیستم، بتوان کاربرد وسیعی به ویژه در کشوهای درحال توسعه برای آن طراحی کرد. آن‌ها همچنین امیدوارند که این ارزش جدید برای Anguilla japoni، تلاش‌های حفاظتی برای ممانعت از انقراض آن را به دنبال داشته باشد. جزئیات این مقاله علمی در مجله Cell ارائه شده است.

دانشمندان دانشگاه کالیفرنیا توانسته‌اند اطلاعات بیشتری در مورد نقش یک پروتئین مهم مغزی کشف کنند که در تبدیل یادگیری به حافظه بلندمدت قابل استفاده است. محققان در این پژوهش که در مجله Nature Neuroscience منتشر شده، اظهار کرده‌اند که تحقیقات بیشتر در مورد نقش پروتئین آرک(Arc) می‌تواند به شناسایی راههای جدید برای مبارزه با بیماریهای عصبی کمک کند. بر اساس این پژوهش، این پروتئین ممکن است یکی از عوامل اوتیسم باشد. پژوهشهای اخیر نشان‌دهنده کمبود پروتئین آرک در بیماران آلزایمر بوده است.
پیش از این دانشمندان می‌دانستند که این پروتئین نقش مهمی در حافظه طولانی مدت دارد و پژوهشهای بیشتر نشان داد که آرک مانند یک رگلاتور اصلی نورونها در جریان فرآیند شکل‌گیری حافظه بلندمدت عمل می‌کند. بر اساس این پژوهش، در زمان شکل‌گیری حافظه، ژنهای خاص باید در زمانهای ویژه خاموش و روشن شوند تا پروتئین‌هایی را که به نورونها برای شکل دادن به خاطرات جدید کمک می کنند، تولید کنند. این محققان دریافتند که پروتئین آرک این فرآیند را از درون هسته هدایت می‌کند.
بر اساس این پژوهش، اختلالات در تولید و انتقال این پروتئین می‌تواند در اوتیسم نقشی حیاتی ایفا کند. برای مثال اختلال ژنتیکی سندرم ایکس شکننده که یکی از دلایل رایج معلولیت‌های ذهنی و اوتیسم بوده، بطور مستقیم بر تولید آرک در نورونها تاثیر می‌گذارد. دانشمندان امیدوارند که پژوهشهای بیشتر در مورد نقش این پروتئین در سلامت انسان و بیماری ها بتواند یک بینش دقیق‌تر در مورد این اختلالات ارائه کرده و زمینه را برای استراتژی‌های درمانی جدید در مبارزه با اختلالات آماده کند.

محققان دانشگاه اموری، پروتئینی را شناسایی کرده‌اند که یک جفت "گیرنده‌های یتیم" در مغز را تحریک می‌کند. آن‌ها معمای زیستی را حل کرده‌اند که به درمان‌های آتی برای بیماری‌های عصبی خواهد انجامید. ژنوم انسانی پر از یتیم است: پروتئین‌هایی که به نظر می‌رسد براساس شباهت توالی‌هایشان به دیگر پروتیئن‌ها، به یک هورمون یا ماده شیمیایی مغزی متصل و به آن واکنش نشان می‌دهند. با این حال، دانشمندان هنوز شریک شیمیایی هر یتیمی را نمی‌شناسند.
یتیم‌هایی که به GPCRها (گیرنده‌های جفت‌شده با پروتئین G) شباهت دارند، در حال حاضر حدود 100 عدد هستند. این GPCRها اهداف بسیاری از داروها هستند و در بینایی، بویایی و واکنش‌های سلول‌های مغزی به میزبانی از هورمون‌ها و فرستنده‌های عصبی دخیل هستند. یک یتیم GPCR که GPR37 نام دارد، توجه دانشمندان را به خود جلب کرده، زیرا با شکل موروثی از بیماری پارکینسون مرتبط است. این یتیم در عصب‌های تولیدکننده دوپامین که در پارکینسون نابود می‌شوند، فراوان است، اما شریک شیمیایی‌اش یا ligand یافت نشده است. سلول‌ها معمولا GPCRها را از سطحشان هنگامی که با شریک شیمیایی‌شان مواجه می‌شوند، حذف می‌کنند.
دانشمندان دریافتند که سلول‌های تولیدکننده GPR37 و همچنین خویشاوند نزدیک GPR37L1 به پروتئینی به نام prosaposin واکنش نشان می‌دهد. این پروتئین در دهه 1990 در دانشگاه کالیفرنیا کشف شد. این پروتئین یک عامل رشد سلول‌های مغزی است و از آن‌ها در مقابل فشار محافظت می‌کند. در مدل‌های حیوانی، prosaposin پتانسیل لازم برای درمان شرایطی مانند سکته مغزی، درد پارکینسون و نوروپاتیک را نشان داده است. یک بخش مصنوعی prosaposin به نام prosaptide در مطالعات بالینی آزمایش شده، اما به سرعت در بدن شکسته می‌شود و این امر برای یافتن گیرنده مهم بود. دانشمندان هم‌اکنون، در حال جستجوی دیگر ترکیبات هستند که GPR37 را نیز فعال کنند. این‌ها می‌توانند در بدن در مقایسه با پروتئین‌های مورد مطالعه پیشین، پایدارتر و داروهای بالقوه بهتری باشند. پزشکان موارد جدیدی از نقص ژنتیکی در prosaposin را گزارش کرده‌اند که به تحلیل عصبی شدید منجر خواهد شد. جزئیات این تحقیق در Proceedings of the National Academy of Sciences منتشر شده است.

براساس گزارش انجمن بین‌المللی غذا 50 درصد از افراد به دریافت پروتئین بیشتری در رژیم غذایی خود علاقه‌مند هستند و37 درصد معتقدند که پروتئین به کاهش وزن آنان کمک می‌کند. در تحقیق جدید منتشر شده، محققان دریافتند مصرف بالای پروتئین در زنان با کاهش وزن آنان مرتبط است. محققان دانشگاه "مینی سوتا " در تحقیق ملی که بر روی 1824 زن میانسال 40تا 60ساله انجام شد منابع پروتئینی و میزان نیاز بدن به آنها و همچنین گزارش‌های مربوط به مصرف بالای پروتئین و جلوگیری از اضافه وزن را بررسی کردند و گزارش‌های مقدار مصرف پروتئین به طور متناوب باهم مقایسه شدند.
آنان دریافتند منابع پروتئینی مصرفی اکثر زنان مناسب بود و در اکثر زنان میزان پروتئین دریافتی روزانه و انرژی حاصل از آن مشخص شده بود. مصرف پروتئین در 43 درصد از زنان (بیشتر از نیمی از زنان چاق) به عنوان شیوه‌ای در جلوگیری از افزایش وزن گزارش شده است. اثرگذاری این شیوه به دو عامل میزان مصرف پروتئین و مدیریت وزن بستگی دارد. محققان این تحقیق اظهارکردند: میزان مصرف بالای پروتئین برای کاهش وزن در این شرکت‌کنندگان به میزان مصرف پروتئین توصیه شده توسط انجمن مشاوره رژیم غذایی بوده است. آموزش در میزان مصرف روزانه پروتئین لازم، تاثیر استفاده از این روش را افزایش می‌دهد. وی توصیه می‌کند با توجه به روند اضافه وزن در افراد شناسایی شده، شیوه‌های موثر و عوامل مرتبط با کاهش وزن موفق و پیشگیری از افزایش وزن بسیار مهم است.

محققان دانشگاه صنعتی مونیخ حسگر جدیدی مبتنی بر حفره‌های نانومقیاس از جنس نیمه‌هادی تولید کرده‌اند. پژوهشگران آلمانی در این دانشگاه، طی چند سال گذشته پتانسیل‌های موجود در حفره‌های نانومقیاس را نشان داده‌اند. اخیرا این گروه تحقیقاتی در یک کار مشترک با دانشگاه «گوث» فرانکفورت، با استفاده از نانوحفره‌ها موفق به ساخت حسگری انتخابگر با حساسیت بالا در حد یک مولکول شدند. با این حسگر احتمالا بتوان به آنالیز پروتئین‌ها در یک سلول پرداخت. آخرین یافته‌های آنها در این پروژه در قالب مقاله‌ای تحت عنوان Stochastic sensing of proteins with receptor-modified solid-state nanopores در نشریه «Nature Nanotechnology» به چاپ رسیده است.
هدف اصلی محققان، تولید ادوات تشخیصی در مقیاس مولکولی است. البته در این پروژه هنوز به این نقطه نرسیده‌اند، اما حسگری که ساخته شده، قادر است تک مولکول‌هایی از پروتئین هدف را شناسایی کند، بدون این که به افزودن مواد شیمیایی نظیر برچسب نیاز باشد. از این سیستم می‌توان برای تسریع مطالعات ژنومیک و پروتئومیک استفاده کرد. برای ساخت این حسگر از زیرلایه نیترید سیلیکون به ضخامت 50 نانومتر استفاده می‌شود، بنابراین این غشاء یک تراشه نیمه‌هادی است. برای ایجاد حفره نانومقیاس می‌توان از روش‌های رایج نظیر لیتوگرافی پرتو الکترونی یا اچ یونی فعال استفاده کرد، با این روش‌ها حفره‌ای به ابعاد 20 تا 50 نانومتر به ‌دست می‌آید. از رسوب بخار برای ایجاد پوشش طلا و تیتانیوم روی این حفره استفاده می‌شود.
پس از این مراحل، نانوحفره‌ای مخروطی نوک تیز تشکیل می‌شود که قطر مخروط در حدود 25 نانومتر است. روی سطح داخلی این حفره گیرنده‌های زیست شیمی قرار دارد، این گیرنده‌ها برای اتصال به پروتئین خاصی طراحی شده‌اند. در این آزمایشات، این تراشه در یک مخزن حاوی محلول الکترولیت قرار داده شده است که در یک سوی نانوحفره پروتئین مورد نظر وجود دارد. بین دو سوی نانوحفره جریان الکتریکی برقرار است. پروتئین‌ها در حین عبور از حفره به گیرنده متصل می‌شوند که این کار موجب تغییر مقدار بار الکتریکی در دو سوی حفره می‌شود. با بررسی مقدار تغییر بار الکتریکی می‌توان پروتئین هدف را شناسایی کرد. پژوهشگران موفق شدند با این روش پروتئین‌های دارای هیستیدین را شناسایی کنند، همچنین تفاوت میان انواع مختلفی از آنتی بادی lgG را مشخص کردند. محققان معتقدند که این روش قابل استفاده برای بسیاری از پروتئین‌ها است. نتایج این تحقیق در نشریه «Nature Nanotechnology» به چاپ رسیده است.

این پروتئین ممکن است یک هدف درمانی جدید را برای هر دو بیماری ارثی تخریب شبکیه و دژنراسیون ماکولا مرتبط با سن ارائه دهد. تحقیقات به رهبری دکتر Minghao Jin ، چشم پزشک و استاد علوم اعصاب در مرکز علوم بهداشت LSU نیواورلئان ، منجر به کشف پروتئینی شده است که از تخریب سلول های گیرنده نور شبکیه ناشی از آسیب های نور محافظت می کند. این پروتئین ممکن است یک هدف درمانی جدید را برای هر دو بیماری ارثی تخریب شبکیه و دژنراسیون ماکولا مرتبط با سن ارائه دهد. این مقاله در مجله Neuroscience منتشر شده است.
چرخه بینایی برای بازسازی رنگدانه های بینایی گیرنده نورضروری است. با این حال، چرخه های غیر طبیعی بینایی سبب تشکیل محصولات جانبی سمی شده که منجر به توسعه تخریب ماکولا مرتبط با سن (AMD) می شود که علت اصلی از دست دادن بینایی در افراد مسن است. مکانیسم تنظیم کننده سیکل های بینایی مشخص نیست بنابراین شناسایی و تعیین ویژگی آنزیم های تنظیم کننده چرخه بینایی برای درک این مکانیسم حیاتی است.
RPE65 یک آنزیم کلیدی دخیل در چرخه بینایی است. جهش RPE65 سبب شروع زودرس از دست دادن بینایی، تخریب شبکیه، و بیماری های کور کننده چشم می شود. با وجود اهمیت این آنزیم، مکانیسم های تنظیم کننده عملکرد RPE65 ناشناخته است. برای شناسایی و توصیف مهار کننده های ناشناخته RPE65، دانشمندان پنج پروتئین کاندید را مورد آزمایش قرار دادند. با استفاده از غربالگری ژنی، تیم تحقیقاتی LSU کشف کرد که یکی از این پروتئین ها به نام پروتئین انتقال دهنده اسید چرب 4 (FATP4) ، تنظیم کننده منفی RPE65 است و آن را مهارمی کند.
پروفسور Nicolas Bazan مدیر مرکز علوم بهداشت LSU نیواورلئان و نویسنده این مقاله اشاره کرد: "ما دریافتیم که FATP4 از سلول های گیرنده نوری شبکیه در برابرالقاء تخریب شبکیه ، محافظت می کند. به تازگی، جهش در ژن FATP4 انسانی در بیماران مبتلا به نوعی بیماری مغلوب خاص که همچنین دارای یکی از محصولات جانبی سمی مرتبط با چرخه غیر طبیعی بینایی هستند، شناسایی شده است. این محصول جانبی، به نام A2E، با بالا رفتن سن در سلول های اپیتلیالی رنگدانه شبکیه تجمع می یابد ، تحقیقات بیشتری برای تعیین اینکه آیا جهش FATP4 باعث اختلال بینایی مربوط به سن و تخریب شبکیه می شود، مورد نیاز است. دکتر Jinگفت: این یافته ها نشان می دهد که FATP4 ممکن است یک هدف درمانی برای بیماری وراثتی تخریب شبکیه ناشی از جهش RPE65 و AMD باشد.

گروهی از محققان موفق به کشف پروتئینی طبیعی که دارای خواص گسترده ای برای مبارزه با ویروس ها ست شدند.این پروتئین می تواند به عنوان یک سلاح در برابر ویروس های کشنده انسانی مانند : HIV، Ebola، Rift Valley Fever، Nipah مورد استفاده قرار گیرد. در مقاله ای که درماه ژانویه در مجله journal Immunity منتشر شد، محققان توصیف ضد ویروسی جدیدی از پروتئین کلسترول -25 - هیدروکساید (CH25H) ارائه دادند. این آنزیم که (25HC) نام دارد باعث تبدیل کلسترول به اکسی ترول می شود و می تواند از نفوذ ویروس به دیواره سلول جلوگیری کند.
جالب توجه است که آنزیم (CH25H) توسط اینترفرون فعال می شود.نزدیک به 60 سال است که اینترفرون به عنوان یک بخش مهم از میکانیسم دفاع طبیعی بدن در برابر ویروس ها شناخته شده است.این پروتئین به خودی خود خواص ضد ویروسی ندارد ولی در عوض باعث بیان ژن های ضد ویروسی می شود.به گفته دانشمندان استفاده از ژن های ضد ویروسی برای اهداف درمانی به دلیل دشواری بیان شدن این ژن ها در سلول ها مشکل می باشد.با این حال تولید یک اکسی ترول محلول در آب می تواند برای این منظور مورد استفاده قرار گیرد.
مطالعات اولیه دانشمندان دراین باره نشان داد که HC25 می تواند رشد ویروس ایدز را با ایجاد تغییر در کلسترول های غشایی، مهار کند.محققان موسسه UCLA درابتدا متوجه شدند که 25HC در محیط های کشت به طورچشمگیری باعث مهار ویروس ایدز می شوند.سپس 25HC را به موش هایی که دارای بافت انسانی بودند تزریق کردند ، این بار نیز HIV به میزان قابل توجهی در مدت 7 روز کاهش یافت. همچنین آنزیم 25HC روند کاهش سلول های T که به علت حضور ویروس HIV رخ می دهد را معکوس کرد و منجر به افزایش سلول های T شد. بدین ترتیب در این آزمایشات دانشمندان کشف کردند که 25HC ورود HIV به داخل سلول را مهار می کند.علاوه بر این ،مهار ویروس های کشنده دیگری مانند : ویروس Ebola ، Nipah و Rift Valley Fever نیز دراین محیط کشت ها مشاهده شد. البته این مطالعه دارای نقاط ضعفی ازجمله این که : فعلا استفاده از دز های بالای 25CH فعلا مقدور نمی باشد و یا اینکه اثر ضد ویروسی آن در مقابل ویروس های Ebola ، Nipah و دیگر ویروس های بیماری زا در داخل بدن آزمایش نشده است.همچنین محققان هنوز اثر ضد ویروسی 25HC را با دیگر عوامل ضد ویروسی در برابر HIV مقایسه نکرده اند.

تحقیقات نشان می‌دهد که استفاده از دارویی جدید می‌تواند به درمان بیماری ام اس و آلزایمر کمک کند. محققان دانشکده پزشکی دانشگاه بوستون با انجام تحقیقات خود دریافتند که پروتئین Klotho‌ نقش مهمی در سلامت ماده عایقی به نام غلاف میلین که موجب انتقال سریع اطلاعات در مغز به دیگر بخش‌های بدن می‌شود، دارد. براساس این تحقیق، محققان ضمن بیان این که در بیماری ام‌اس، غلاف میلین توسط سیستم ایمنی بدن مورد حمله قرار می‌گیرد و ممکن است توسط سلول‌های تولیدکننده میلین به طور کامل بازسای نشود، افزودند: پروتئین Klotho‌ که در مایع مغزی نخاعی یافت می‌شود، می‌تواند با ایجاد پروتئین‌های مورد نیاز برای تولید میلین سالم، سلول‌های تولیدکننده میلین را تقویت کند. به گفته محققان، پروتئین Klotho می‌تواند به ایجاد درمانی جدید برای بیماری ام‌اس و سایر بیماری‌های مرتبط با ماده سفید مغزی از جمله آلزایمر کمک کند. علائم بیماری ام اس در افراد جوان بویژه زنان جوان بیشتر مشاهده می‌شود. یافته‌های این تحقیق در «نشریه نوروساینس» منتشر شده است.

محققان دانشگاه ایالتی پنسیلوانیا طی پژوهشی دریافتند که می‌توان گسترش سلول‌های سرطانی را با هدف قرار دادن پروتئینی محرک موسوم به "km23-1" که در حرکت و جابه‌جایی سلولی نیز دخیل است، کاهش داد. حرکت سلولی جنبه مهمی در فرآیند گسترش یک تومور است. تغییرات به وجود آمده طی این فرآیند می‌تواند سلول تومور را از سلول‌های محلی، غیرتهاجمی و محدود به سوی سلول‌های سرطانی متاستاتیک (جا به جا شونده) انتقال دهد. سلول‌ها با استفاده از پروتئین اکتین که چارچوب ساختاری سلول را می‌سازد، در بدن حرکت می‌کند. اکتین با ایجاد رشته‌هایی از فیبرهای ریسمانی شکل بر لبه سلول، برآمدگی را در غشای سلول به وجود می‌آورد که باعث به جلو راندن سلول می‌شود. چندین پروتئین شناخته شده، سازماندهی مجدد چارچوب سلول را تنظیم می‌کنند که نشان داده شده است این پروتئین‌ها در بعضی سرطان‌ها نیز فعال‌تر هستند.
براساس این پژوهش، بیان بیش از حد "km23-1" تشکیل فیبر اکتین را افزایش می‌دهد. زمانی که "km23-1" کاهش یابد، فعالیت "RhoA" تقلیل پیدا می‌کند. "RhoA" سوییچ مهمی است که فعالیت‌های دخیل در جا به جایی سلول را فعال می‌کند. به گفته "مولدر" با مشاهده این فرآیندها می‌توان چنین گفت که "km23-1" برای تنظیم این سوییچ‌ها لازم بوده و در جابه‌جایی سلولی نیز نقش دارد و با مهار این پروتئین، رویدادهای سهیم در گسترش سلولی به سایر نقاط بدن نیز مسدود می‌شود. وی در ادامه می‌گوید: زمانی که در نمونه سلول‌های سرطانی روده "km23-1" کاهش یافت، مهاجرت سلول‌های سرطانی نیز کاهش یافت. بنابر این گزارش، تحقیقات زیادی برای درک این فرآیندها لازم است اما "km23-1" می‌تواند هدفی امیدبخش برای تولید داروهای ضد متاستاتیک و درمان‌های سرطانی باشد. این پژوهش در مجله "Biochemical and Biophysical Research Communications" منتشر شده است.

شناسایی پروتئین‌های دخیل در توسعه سرطان کلیه، به طور بالقوه می‌تواند به پیش‌بینی متاستاز این سرطان کمک کند. تیمی از محققان که یافته‌های آن‌ها در نشریه «مولکولی و پروتئومیکس سلولی» منتشر شده، با استفاده از طیف سنجی جرمی توانستند 29 پروتئین را که به احتمال زیاد در گسترش سرطان کلیه نقش دارند، شناسایی کنند که تمامی این پروتئین‌ها به بدخیمی‌های دیگر مرتبط بوده‌اند. محققان با اشاره به نتایج این تحقیق اظهار کردند: این کشف می‌تواند در تشخیص تومورهای تهاجمی مؤثر باشد و اقدامات درمانی فشرده‌تری را با اقدام‌های به موقع برای بیماران مبتلا فراهم کند.
نتایج حاصل از این تحقیق، ضمن بیان این که متاستاز کارسینوم سلول کلیوی یکی از بدخیمی‌های مقاوم به درمان با یک پیش‌آگهی بسیار ضعیف است، می‌افزاید اگرچه تکنولوژی تصویربرداری در تشخیص تومورهای کلیه افزایش یافته‌اند، ولی با وجود این 25 تا 30 درصد آنها زمانی یافت می‌شوند که بسیار پیشروی کرده‌اند. به گفته محققان، اگر پزشکان بتوانند تعیین کنند که کدام یک از تومورهای کلیوی این پروتئین‌ها را دارا هستند و تمایل زیادی به گسترش دارند، آنها می‌توانند در کنترل و درمان بیماران مبتلا به تومورهای بدخیم نقش داشته باشند و نیز هزینه‌ها و درمان‌های فشرده و سخت، به بیمارانی که این پروتئین‌ها را ندارند، تحمیل نمی‌شود.

نتيجه يك مطالعه جديد حاكيست كه آب ممكن است اساسي‌ترين مولكول براي حيات نباشد. محققان دانشگاه بريستول انگلستان اين موضوع را بررسي كردند كه آيا پروتئين‌ها مي‌توانند در غياب پوشش آبي كه چسبندگي‌شان را به آن‌ها مي‌دهد، رفتار نرمالي داشته باشند يا خير. آن‌ها يك پروتئين ميوگلوبين موجود در خون را كه وظيفه اكسيژن‌رساني را بر عهده دارد از مولكول‌هاي آبش جدا و آن را با يك ماده مصنوعي جايگزين كردند. اين ماده پليمري به عنوان يك سورفكتانت عمل و پروتئين‌ها را مرطوب كرده و آن‌ها را به يك تراكم مايع تبديل مي‌كرد. هيچ گونه حلال يا مايع اضافي براي حمل آن‌ها و كمك به آن‌ها وجود نداشت. پروتئين‌ها در واقع خود مايع خود بودند.
محققان حركت پروتئين‌هاي اصلاح شده را مشاهده كردند زيرا اين حركت از چگونگي عملكرد آن‌ها خبر مي‌داد. آن‌ها دريافتند كه اين پروتئين‌ها همانند پروتئين‌هاي موجود در آب حركت كردند و در اين حالت باز هم قادر به اتصال به اكسيژن بودند كه عملكردي كليدي در ميوگلوبين است. پروتئين اصلاح شده مي‌تواند براي پوشش زخم‌ها و حمل اكسيژن به سمت پوست به كار رود. اين دستاورد به اين معنا نيست كه حيات بدون آب قادر به بقاست زيرا پروتيئن مزبور در اين شكل هرگز در طبيعت يافت نمي‌شود. هم‌اكنون يكي از معضلات عمده پيش روي كلوني‌هاي فرازميني كمبود آب و هزينه‌هاي سنگين لازم در انتقال آن به فراسوي زمين است. شايد در آينده انسان‌ها با خون پليمريزه شده بتوانند در خارج از سياره خاكي بدون آب به حيات ادامه دهند. جزئيات اين تحقيق در Journal of the American Chemical Society انتشار يافت.

شيوه ابداعي محققان دانشگاه شفيلد در فرآيند رمزگشايي از پروتئين TREX مي تواند نويد دهنده درمان هاي جديد براي طيف گسترده اي از بيماري هاي مزمن از جمله انواع مختلف سرطان باشد. محققان دپارتمان بيوتكنولوژي و زيست شناسي مولكولي دانشگاه شفيلد با همكاري محققان دانشكده پزشكي هاروارد در تحقيقات خود نشان دادند كه چگونه مجموعه پيچيده اي از پروتئين هاي موسوم به TREX به عنوان كليدي براي انتقال نقشه هاي سلول براي توليد پروتئين هاي حياتي بدن عمل مي كنند. محققان معتقدند كه درك بهتر اين عملكرد به معني حل قطعي مشكل در فرآيندي است كه باعث بروز بيماري هاي مختلف مانند نورون حركتي، ديستروفي عضلاني و انواع مختلف سرطان مي شود.
پروفسور «استوارت ويلسون» سرپرست تيم تحقيقاتي تأكيد مي كند: توليد پروتئين بخش مهمي از زندگي موجودات است. اين فرآيند شامل خواندن كد در ژن ها و تبديل آن به پيامي است كه در نهايت به رمز گشايي براي توليد پروتئين منجر مي شود. پيام از يك مولكول خاص به نام mRNA ساخته شده است؛ در تمام موجودات زنده اعم از مخمر تا انسان اين مولكول در يك محفظه در سلول به نام هسته ساخته مي شود، اما پس از توليد به يك محفظه جداگانه به نام سيتوپلاسم منتقل مي شود كه در آنجا كار رمزگشايي و توليد پروتئين انجام مي شود.
محققان نشان دادند كه پروتئين هايي به نام TREX يك علامت بر روي مولكول mRNA ايجاد مي كنند كه مانند يك كليد براي باز كردن پروتئين ناقل Nxf1 عمل كرده و اجازه مي دهد كه بر روي مولكول mRNA قرار گرفته و آن را به سيتوپلاسم براي توليد پروتئين حمل كند. انتقال mRNA يك فرآيند حياتي براي موجود زنده محسوب مي شود و نقص در اين عملكرد منجر به بروز بيماري هاي مختلف مانند نورون حركتي و انواع مختلف سرطان مي شود.

دانشمندان موفق به شناسايي ذره كوچكي درون يك پروتئين شده‌اند كه به انسان اجازه داده تا باهوش‌ترين موجود روي سياره زمين باشد. اين ذره كليد درك چرايي بزرگتر و پيچيده‌تر بودن مغز انسان نسبت به حيوانات ديگر است. همچنين اين ذره كوچك مي‌تواند چگونگي تكامل سريع و چشمگير ظرفیت روانی بي‌نظير مغز را توضيح دهد كه تاكنون دانشمندان را بخود مشغول داشته است. مغز انسان از ظرفيت سه برابر بزرگتر از مغز ميمونهاي بزرگ برخوردار است كه نزديكترين خويشاوندان انسان محسوب مي‌شوند. مهمتر اينكه نسبت آن به اندازه بدن بسيار بزرگتر بوده و از قشر مخ بسيار بزرگتري برخوردار است كه به كنترل فرآيندهاي بالاتر فكري با تمركز نوروني بيشتر مي‌پردازد.
پژوهش جديد دانشمندان دانشگاه كلورادو نشان داده كه آنچه كه باعث اين گسترش تكاملي مغز شده، يك واحد خاص درون پروتئين موسوم به يك دامنه پروتئين بوده كه در انسان نسبت به گونه‌هاي ديگر از فراواني بيشتري برخوردار است. پروتئين كشف شده DUF1220 نام داشته كه در انسان بيش از 270 نسخه از آن درون دي‌ان‌اي قرار گرفته و بيشتر از ميزان يافت شده در تمام موجودات است. هرچه يك گونه حيواني به انسان نزديكتر باشد، تعداد نسخه‌هاي DUF1220 در آنها بيشتر مي‌شود. شامپانزه‌ها بعد از انسان با 125 نسخه، بالاترين رتبه را دارند. گوريلها با 99 نسخه، بوزينه دم كوتاه با 30 و موش با تنها يك DUF1220 در مراتب بعدي قرار دارند.
دانشمندان دريافته‌اند كه هر چه تعداد اين ذرات بيشتر باشد، مغز نيز بزرگتر است. اين محققان همچنين خردسري را به اختلالات مغزي نيز مرتبط كرده‌اند. آنها تعداد كمتر اين ذره با اختلال خردسرى مرتبط دانسته‌اند كه در آن مغز بسيار كوچك است. همچنين تعداد بيشتر DUF1220 با بزرگ سرى مرتبط است كه در آن مغز بسيار بزرگتر از حد عادي است. دانشمندان توالي‌هاي ژنوم انسانها و ديگر حيوانات را با هم و همچنين دي‌ان‌اي افراد مبتلا به خرد سري و بزرگ سري را با افراد سالم مقايسه كردند. طبق اين پژوهش كه نتايج آن در مجله «Human Genetics» منتشر شده، اندازه مغز ارتباط زيادي به ميزان دامنه پروتئين دارد. اين كشف مي‌تواند درهاي جديد زيادي را در مطالعه مغز گشوده و ابزار جديدي را براي تشخيص بيماريهاي مرتبط با اندازه مغز ارائه كند.

محققان موفق به شناسایی نوعی پروتئین شدند که می‌تواند منجر به بهبود یادگیری و حافظه در افراد شود.  محققان دانشگاه لیدز با انجام مطالعات خود دریافتند پروتئینی به نام "پرایون" می‌تواند به مغز انسان در جذب "روی" کمک کند که تصور می‌شود این پدیده در افزایش توانایی افراد برای یادگیری و سلامتی حافظه بسیار مؤثر باشد. این محققان با اشاره به نتایج تحقیقات خود اظهار کردند: سطح مقادیر "روی" در میان سلول‌های مغز با بروز بیماری‌هایی مانند آلزایمر و پارکینسون مرتبط است و با توجه به این که با بالا رفتن سن، سطح پروتئین "پرایون" در مغز کاهش می‌یابد و متعاقباً "روی" کمتری جذب می‌شود، این امر می‌تواند توضیح دهد که چرا قابلیت‌های حافظه و یادگیری ما با افزایش سن کمتر می‌شود.
نتایج حاصل از این تحقیق حاکی است کشف چگونگی مکانیسم دقیق پروتئین "پرایون" و مقادیر "روی" بر حافظه به درک حفظ سلول‌های سالم مغز و محدود کردن اثرات پیری در مغز کمک می‌کند که این یافته‌ها پیامدهای خاصی برای درمان بیماری‌های عصبی و جلوگیری از ابتلا به آنها را دارد و گام‌های بعدی می‌تواند با تنظیم غلظت "روی" در مغز منجر به توسعه درمان‌های جدیدی برای آلزایمر شود.
تیم محققان این تحقیق برای اولین بار به بررسی نقش طبیعی فرم این پروتئین پرداخته‌اند که نتایج بررسی آن‌ها نشان داد فرم عفونی و غیرطبیعی "پرایون" باعث بروز بیماری‌هایی نظیر کروتسفلد – جاکوب (بیماری در ژنراتیو عصبی) در انسان و انسفالوپاتی اسفنجی شکل گاوی (جنون گاوی) در گاو می‌شود. به گفته محققان، در حالی که انتشار "روی" در فضای بین سلول‌های مغز به سیگنال‌دهی مغز در اندیشه و افکار کمک می‌کند، مقادیر بیش از حد آن بین سلول‌های مغزی سمی است و ممکن است عاملی برای بروز بیماری‌های عصبی باشد که در این میان تنظیم میزان جذب آن توسط سلول‌های مغزی بسیار حیاتی است.

دانشمندان نوعي کپسول کوچک براي درمان بيماري‌ها توليد کرده‌اند که حاوي دارو نيست، بلکه حاوي DNA و ماشين‌آلات زيستي ديگر براي توليد دارو هستند. اين محققان کپسول‌هاي جديدي در مقياس نانو و ميکرو طراحي کرده‌اند که حاوي راهنمايي‌هاي کدشده ژنتيکي و خطوط توليد براي سنتز پروتئين‌ها هستند؛ اين خطوط توليد را مي‌توان با استفاده از يک سيگنال خارجي فعال کرد.
«دانيل اندرسون» و همکارانش توضيح مي‌دهند که ساخت يک واحد توليدي نانومقياس براي داروهاي پروتئيني درون بدن انسان راهکار جديدي است که مي‌تواند درمان بيماري‌ها را دگرگون كند. اين واحدهاي توليدي را مي‌توان بهنگام نياز روشن کرده و توسط آنها داروهايي توليد کرد که به صورت خوراکي قابل مصرف نبوده و يا سمي بوده و مي‌توانند براي بخش‌هاي ديگر بدن مضر باشند.
تاکنون اين کار تنها توسط باکتري‌ها صورت گرفته است که به نوعي طراحي مي‌شوند که پروتئين‌هاي مورد نياز را در محل بيماري توليد کنند؛ اما بر خلاف باکتري‌ها اين واحدهاي مصنوعي داراي بخش‌هاي ريزتري هستند که به راحتي قابل تغيير هستند. به همين دليل گروه «اندرسون» اين سامانه نانوذره‌اي حاوي DNA و بخش‌هاي مورد نياز ديگر را که براي توليد پروتئين‌ها لازم هستند، ساخته‌اند. پروتيئن‌ها نيروي محرکه سلول‌هاي انسان بوده و اغلب به عنوان دارو مورد استفاده قرار مي‌گيرند.
به گزارش ایسنا، اين واحدهاي توليدي نانومقياس کره‌هاي بسيار ريزي هستند که ماشين‌هاي توليد پروتئين را در خود جاي داده‌اند. اين ماشين‌ها مشابه ماشين‌هاي توليد پروتئين در درون سلول هستند. زماني که نور ليزر روي اين نانوذرات تابانده شود، فعال شده و پروتئين‌هاي فعال مورد نياز را توليد مي‌کنند. اين ذرات حتي زماني که به درون بدن موش تزريق شدند، با تابش ليزر روي بدن حيوان فعال شده و پروتئين مورد نياز را توليد کردند. موش‌ها جايگزين‌هاي آزمايشي براي انسان به شمار مي‌روند. به گفته اين محققان مي‌توان از اين نوآوري در رسانش موضعي مواد دارويي بهره برد. هزينه اين تحقيق توسط بنياد «Misrock»، بنياد تحقيقاتي علوم زيستي، موسسه ملي سرطان، موسسه ملي سلامت و صندوق Marie D. & Pierre Casimir-Lambert تأمين شده است. جزئيات اين تحقيق در مقاله‌اي با عنوان «Remotely Activated Protein-Producing Nanoparticles» در مجله «Nano Letters» منتشر شده است.

 يک تيم تحقيقاتي در انستيتو تکنولوژي ماساچوست (MIT) نانوذراتي را طراحي کرده‌اند که وقتي اشعه ماوراء بنفش به آنها تابانده مي‌شوند پروتئين‌هايي را توليد مي‌کند. اين ايده مي‌تواند به آنها کمک کند نانوکارخانه‌هايي را خلق کنند که با توليد داروهايي مبتني بر پروتئين در محل تومورها عليه سرطان بجنگند. اين ابتکار جديد محققان در تاريخ 20 مارچ در نشريه Nano Letters به چاپ رسيده است. در حال حاضر داروهاي مبتني بر پروتئين که عليه سرطان بجنگند وجود دارد اما با محدوديت‌هايي مواجه هستند، مثلا قبل از اينکه به هدف خود برسند توسط بدن شکسته مي‌شوند. اما با ابتکار جديد محقان MIT به نظر مي‌‌رسد اين مشکل برطرف شده است، زيرا پروتئين‌ها به جاي آنکه قبل از رسيدن به محل هدف تشکيل شوند، با استفاده از نانوتکنولوژي در محل هدف درست مي‌شوند، به اين ترتيب ديگر فرصتي براي شکسته شدن توسط بدن نخواهند داشت. امروزه دانشمندان به‌طور گسترده‌اي در تلاشند تا با استفاده از نانوتکنولوژي به هدف اصلي خود که درمان در سطح سلولي است برسند.
در همين راستا، پژوهشگران مراکز تحقيقاتي ديگر نيز بيکار ننشسته و به دستاوردهايي در اين راستا رسيده‌اند. به طور مثال در گزارش ديگري که اخيرا از سوي محققان دانشگاه جانز هاپکينز منتشر شده، توضيح داده شده که چگونه توانسته‌اند از باکتري‌هاي بدون خطر به عنوان «کوله‌پشتي» هاي نانوسيم استفاده کنند تا به محل مورد نظر در بدن انسان برسند و دانشمندان دانشگاه نورث وست هم نانوذراتي را ساخته‌اند که مي‌توانند داروها را به هسته سلول‌هاي سرطاني تحويل دهند. ايده‌اي که پشت نانوذرات محققان MIT ايستاده اين است که وقتي به محل هدف خود مي‌رسند، شما به آنها نور ماوراء بنفش مي‌تابانيد و آنها را به کارخانه‌هاي توليد پروتئين تبديل مي‌کنيد. به اين ترتيب ملکول‌هاي داروهاي سرطاني به درستي در محلي که به آنها نياز است قرار داده مي‌شوند.
اين محققان براي کار خود از طبيعت الهام گرفته‌اند، جايي که سلول‌ها پروتئين‌هاي خود را به دنبال دستورالعمل‌هاي طرح کلي DNA مي‌سازند، يعني ابتدا آنها را به mRNA کپي مي‌کنند. سپس mRNA دستورالعمل‌ها را به ريبوزوم‌ها منتقل مي‌کند تا به خواندن دستورالعمل‌ها آمينواسيدها را با ترتيب درست سرهم کرده و پروتئين‌هاي مربوطه را بسازند؛ درست مانند آنکه دانه‌ها را به نخ مي‌کشند تا گردن‌بند درست شود. محقق ارشد اين مطالعه مي‌گويد: «ما مي‌خواستيم از ماشين‌آلاتي استفاده کنيم که کارآيي آن قبلا ثابت شده باشد. ريبوزوم‌هايي که در طبيعت استفاده مي‌شوند بيش از ميلياردها سال است که توسط طبيعت تکميل شده‌اند و به عنوان بهترين ماشين مي‌توانند پروتئين توليد کنند.» ذرات توليد شده اين قابليت را دارند که پروتئين‌هاي کوچک را تحويل داده تا عليه سلول‌هاي سرطاني بجنگند و درنهايت پروتئين‌هاي بزرگ مانند آنتي‌بادي‌ها سيستم ايمني را تحريک کنند تا تومورها را تخريب کنند. قسمت باهوش نانوذرات آن است که چگونه کارخانه پروتئين را روشن کنند.
به گزارش سپید، براي آزمايش اين ايده محققان نانوذراتي را خلق کرده‌اند که براي توليد پروتئين فلورسنت سبز (GFP) يا luciferase برنامه‌ريزي شده‌اند و هردوي اينها براي رديابي آسان هستند. البته هنوز راه زيادي مانده تا اين ابتکار جديد محققان در بالين مورد استفاده قرار گيرد، اما يک ايده واقعا فوق‌العاده و ابتکاري است.

محققان موفق به ارائه روش جديدي براي شناسايي پروتئين‌ها شدند. در اين روش از يک نانوحفره که ميان دو محلول الکتروليت است، استفاده شده است؛ بطوري که عبور پروتئين از نانوحفره و اتصال آن به گيرنده‌ها موجب تغيير جريان الکتريکي شده و فرايند شناسايي انجام مي‌شود. محققان دانشگاه صنعتي مونيخ حسگر جديدي مبتني بر حفره‌هاي نانومقياس از جنس نيمه‌هادي توليد کرده‌اند. با اين حسگر احتمالا بتوان به آناليز پروتئين‌ها در يک سلول پرداخت. پژوهشگران آلماني در اين دانشگاه، طي چند سال گذشته پتانسيل‌هاي موجود در حفره‌هاي نانومقياس را نشان داده‌اند. اخيرا اين گروه تحقيقاتي در يک کار مشترک با دانشگاه «گوث» فرانکفورت، با استفاده از نانوحفره‌ها موفق به ساخت حسگري انتخابگر با حساسيت بالا در حد يک مولکول شدند. آخرين يافته‌هاي آنها در اين پروژه در قالب مقاله‌اي تحت عنوان Stochastic sensing of proteins with receptor-modified solid-state nanopores در نشريه «Nature Nanotechnology» به چاپ رساندند.
هدف اصلي محققان، توليد ادوات تشخيصي در مقياس مولکولي است. البته در اين پروژه هنوز به اين نقطه نرسيده‌اند، اما حسگري که ساخته شده، قادر است تک مولکول‌هايي از پروتئين هدف را شناسايي کند، بدون اين که به افزودن مواد شيميايي نظير برچسب نياز باشد. از اين سيستم مي‌توان براي تسريع مطالعات ژنوميک و پروتئوميک استفاده کرد. براي ساخت اين حسگر از زيرلايه نيتريد سيليکون به ضخامت 50 نانومتر استفاده مي‌شود، بنابراين اين غشاء يک تراشه نيمه‌هادي است. براي ايجاد حفره نانومقياس مي‌توان از روش‌هاي رايج نظير ليتوگرافي پرتو الکتروني يا اچ يوني فعال استفاده کرد، با اين روش‌ها حفره‌اي به ابعاد 20 تا 50 نانومتر به ‌دست مي‌آيد. از رسوب بخار براي ايجاد پوشش طلا و تيتانيوم روي اين حفره استفاده مي‌شود.
به گزارش ایسنا، پس از اين مراحل، نانوحفره‌اي مخروطي نوک تيز تشکيل مي‌شود که قطر مخروط در حدود 25 نانومتر است. روي سطح داخلي اين حفره گيرنده‌هاي زيست شيمي قرار دارد، اين گيرنده‌ها براي اتصال به پروتئين خاصي طراحي شده‌اند. در اين آزمايشات، اين تراشه در يک مخزن حاوي محلول الکتروليت قرار داده شده است که در يک سوي نانوحفره پروتئين مورد نظر وجود دارد. بين دو سوي نانوحفره جريان الکتريکي برقرار است. پروتئين‌ها در حين عبور از حفره به گيرنده متصل مي‌شوند که اين کار موجب تغيير مقدار بار الکتريکي در دو سوي حفره مي‌شود. با بررسي مقدار تغيير بار الکتريکي مي‌توان پروتئين هدف را شناسايي کرد. پژوهشگران موفق شدند با اين روش پروتئين‌هاي داراي هيستيدين را شناسايي کنند، همچنين تفاوت ميان انواع مختلفي از آنتي بادي lgG را مشخص کردند. محققان معتقدند که اين روش قابل استفاده براي بسياري از پروتئين‌ها است. نتايج اين تحقيق در نشريه «Nature Nanotechnology» به چاپ رسيده است.

محققان موفق به كشف پروتئيني شده‌اند که با پيوستن به سلولهاي چربي، آنها را مي‌سوزاند. پژوهشگران آمريکايي معتقدند اين نوع از پروتئين مي‌تواند سلولهاي چربي سفيد ذخيره کننده کالري را به سلول‌هاي چربي قهوه‌اي سوزاننده چربي تبديل کند. «شينگو کاجيمورا» از دانشگاه کاليفرنيا که مسؤول انجام طرح تحقيقاتي در خصوص اين پروتئين است، عقيده دارد که پروتئين PRDM16 مي‌تواند داروي ضد چاقي براي آيندگان باشد. «کاجيمورا» مي‌گويد: ترکيباتي که اين پروتئين را فعال مي‌کنند، مي‌توانند در سوزاندن سريع چربي به مردم کمک کنند. هر قدر چربي قهوه‌اي در بدن فعال‌تر باشد، ميزان چربي و اضافه وزن بدن کاهش مي‌يابد. به گزارش ایسنا،دانشمندان همواره مي‌انديشيدند که چربي قهوه‌اي تنها در نوزادان ساخته مي‌شود، اما تحقيقات نشان داد بدن انسان قادر است سلول‌هاي جديد چربي قهوه‌اي را در تمامي دوران زندگي توليد کند. نتايج اين تحقيق در Cell Metabolism منتشر شد.